Характерные прионы, строение, функции, заболевания
прионы это белки без генома или нуклеиновых кислот, которые действуют как инфекционные агенты. Термин «прион» означает белковые инфекционные частицы (от англ. Proteinaceous Infecious Particles), и был придуман неврологом и лауреатом Нобелевской премии Стэнли Б. Прусинером.
В 1982 году Прусинер и его коллеги идентифицировали инфекционную белковую частицу, изучая причины заболеваний Крейтцфельда-Якоба (у людей) и губчатой энцефалопатии крупного рогатого скота..
Эти редкие инфекционные агенты обнаруживаются в мембране нормальных клеток только в виде неправильно свернутых белков и / или с аномальной трехмерной структурой. Эти белки ответственны за множественные дегенеративные заболевания и очень высокую смертность, которые влияют на нервные ткани и структуру мозга..
Их также называют прионными болезнями. К числу наиболее важных факторов, влияющих на человека, относятся куру, болезнь Герстманна-Штрюсслера-Шейнкера, синдром Крейтцфельда-Якоба и смертельная семейная бессонница..
индекс
- 1 Общая характеристика
- 2 Структуры
- 2,1 PrP (C)
- 2,2 PrP (Sc)
- 3 функции
- 3.1 С метаботропными глутаматными рецепторами
- 3.2 В эмбриональном развитии
- 3.3 Нейропротектор
- 3.4 Периферическая нервная система
- 3.5 Клеточная смерть
- 3.6 Долгосрочная память
- 3.7 Обновление стволовых клеток
- 4 Заболевания, вызванные прионами
- 4.1 Болезнь Крейцфельдта-Якоба (CJD)
- 4.2 Болезнь Герстманна-Стрейсслера-Шейнкера
- 4.3 Прионопатия с переменной чувствительностью к протеазе
- 4.4 Смертельная бессонница
- 4.5 Куру
- 4.6 Заболевания у животных
- 5 процедур
- 6 Профилактика
- 7 ссылок
Общие характеристики
Прионы представляют собой белковые структуры, присутствующие в клеточных мембранах. Эти белки имеют измененную форму или конформацию [PrP (Sc)].
Что касается его умножения, это достигается путем преобразования форм, как в случае болезни скрепи. При этом заболевании прионы рекрутируют PrP (C) (прионные белки ненарушенной конформации), чтобы стимулировать превращение в изоформу PrP (Sc)..
Это вызывает цепную реакцию, которая размножает инфекционный материал и, следовательно, позволяет орошать болезнь. До сих пор неизвестно, как происходит этот процесс преобразования.
Эти необычные белки, способные размножаться, не представляют нуклеиновые кислоты. Доказательством этого является то, что они устойчивы к рентгеновскому излучению и ультрафиолетовому излучению. Эти агенты легко расщепляют нуклеиновые кислоты.
Прионные белки, из которых состоят прионы (PrP), встречаются по всему организму не только у людей, но и у других здоровых позвоночных. Эти белки обычно устойчивы к протеазам (ферментам, которые катализируют белки).
Очень мало известно о полезности прионных белков PrP (C), нормальной формы неинфекционного белка в организме человека..
Однако некоторые исследователи показали, что у мышей эти белки активируют восстановление миелина в клетках периферической нервной системы. Также было показано, что отсутствие этих факторов вызывает демиелинизацию таких нервных клеток..
сооружения
Наши знания о структуре прионов основаны главным образом на исследованиях, проведенных на бактерии. Кишечная палочка.
Проведенные исследования показывают, что полипептиды PrP (C) (нормальные) и PrP (Sc) (инфекционные) идентичны по аминокислотному составу, но различаются по 3D-конформации и складыванию этих.
PrP (C)
Эти неинфекционные прионы у человека содержат 209 аминокислот. У них дисульфидная связь. Его структура альфа-спиральная, что означает, что он имеет спиралевидные аминокислоты (альфа-спирали) и несколько плоских аминокислотных цепочек (бета-листы).
Этот белок не может быть отделен центрифугированием, что означает, что он не осаждается. Он легко переваривается сериновой протеазой широкого спектра, называемой протеиназой К.
PrP (Sc)
Это инфекционный белок, который превращает PrP (C) в инфекционные изоформы PrP (Sc) и имеет ненормальную конфигурацию или форму.
О его трехмерной структуре известно очень мало, однако известно, что у нее мало спиральных форм и больше плоских прядей или бета-версий. Изменение к изоформе - это то, что известно как фундаментальное событие прионных заболеваний..
функции
Клеточные прионные белки [Prp (C)] расположены на клеточной поверхности широкого спектра органов и тканей. О физиологических функциях прионов в организме известно очень мало. Несмотря на это, опыт, полученный на мышах, указывает на возможные функции, такие как:
С метаботропными глутаматными рецепторами
Было показано, что PrP (C) действует с глутаматными рецепторами (ионотропными и метаботропными). PrP (C) участвует в качестве рецептора для синаптотоксических олигомеров пептида Aβ на поверхности клетки.
В эмбриональном развитии
У мышей семейства Murinae было обнаружено, что прионные белки PrP (C) экспрессируются через несколько дней после имплантации в эмбриональном развитии..
Это указывает на то, что они играют роль в развитии этих мелких млекопитающих. Роль, которая, по мнению исследователей, связана с регуляцией нейритогенеза (производство аксонов и дендритов нейронов).
Они также действуют на рост аксонов. Эти прионные белки даже участвуют в развитии цепи мозжечка. В связи с этим считается, что отсутствие этих прионов PrP (C) приводит к задержке моторного развития грызунов.
нейропротективная
В исследованиях по сверхэкспрессии PrP (C) путем ориентации генов было обнаружено, что отсутствие этих прионов вызывает проблемы с кровоснабжением некоторых частей мозга (острая церебральная ишемия).
Это означает, что прионные белки работают как нейропротекторы. Кроме того, было продемонстрировано, что сверхэкспрессия PrP (C) может уменьшать или улучшать поражения, вызванные ишемией.
Периферическая нервная система
Недавно была обнаружена физиологическая функция Prp (C) в поддержании периферического миелина..
Во время лабораторных исследований было обнаружено, что в отсутствие прионного белка у лабораторных мышей развивается нервная недостаточность, которая перемещает информацию из головного и спинного мозга, что называется периферической невропатией..
Клеточная смерть
Есть некоторые белки, которые похожи на прионы, и они расположены в других частях тела, чем мозг.
Функция таких белков состоит в том, чтобы инициировать, регулировать и / или контролировать гибель клеток, когда на организм нападают (например, вирионы), таким образом предотвращая распространение патогена.
Эта своеобразная функция этих белков заставляет исследователей задуматься о возможной важности неинфекционных прионов в борьбе с патогенами..
Долгосрочная память
Исследование, проведенное в Институте Стоуерс в Миссури, США. продемонстрировали, что прионы PrP могут играть роль в поддержании долговременной памяти.
Исследование показало, что некоторые прионные белки можно контролировать для работы в поддержании физиологических функций долговременной памяти.
Обновление стволовых клеток
Исследование прионных белков, которые экспрессируются в стволовых клетках ткани крови, выявило, что все эти стволовые клетки (гематопоэтические) экспрессируют прионные белки в своей клеточной мембране. Поэтому считается, что они участвуют в сложном и очень важном процессе обновления клеток.
Заболевания, вызванные прионами
Патологии прионного происхождения признаны прогрессирующими дегенеративными нарушениями головного мозга. Они могут атаковать крупного рогатого скота, оленей, карибу, овец и даже людей.
Эти заболевания вызваны изменением структуры белков PrP (C), специфические функции которых до сих пор не определены. Прионные патологии могут возникать без известной причины. Они могут иметь наследственное генетическое происхождение, а также могут передаваться инфекционно-заразным путем..
Прионы вызывают семейные, спорадические и заразные заболевания. Семейные прионные болезни являются наследственными. Спорадические патологии являются наиболее распространенными и возникают без известных причин.
Инфекционные заболевания считаются редкими, они передаются через человека от человека к животному, от человека к животному и наоборот. Причины этого многочисленны и варьируются от употребления загрязненного мяса, каннибализма, переливаний до манипуляций с загрязненным хирургическим оборудованием..
Наиболее распространенные прионные заболевания:
Болезнь Крейцфельдта-Якоба (CJD)
Считается наиболее распространенным прионным заболеванием среди людей, это космополитическая патология, то есть глобального распространения. Это может происходить наследственным (семейным), спорадическим или инфекционным путем.
Пациенты имеют такие симптомы, как деменция, подергивания или внезапные непроизвольные движения и недостатки центральной нервной системы..
В зависимости от лечения и формы заболевания смерть может наступить от 4 месяцев до 2 лет после заражения. Диагноз трудно поставить, обычно это делается после смерти, во время вскрытия.
Болезнь Герстманна-Стрюсслера-Шейнкера
Это заболевание, вызываемое прионами в наследственном или аутосомно-доминантном инфекционном энцефальном процессе. Заболевание проявляется у людей от 40 до 60 лет.
У этих людей возникают проблемы с выражением слов (дизартрия), рывками или внезапными непроизвольными движениями, частая агрессивность.
Мозжечковая дегенерация сопровождается нестабильной походкой. Также можно наблюдать гипорефлексию, глухоту, паралич взгляда, деменцию и другие симптомы. Продолжительность жизни примерно 5 лет или чуть дольше.
Прионопатия с переменной чувствительностью к протеазе
Это очень редкое заболевание, и его распространенность составляет от 2 до 3 случаев на 100 миллионов жителей. Патология схожа с болезнью Герстманна-Штрюсслера-Шайнкера.
Клинические проявления белка указывают на низкую устойчивость к протеазам, некоторые из них более чувствительны, а другие менее чувствительны к этим ферментам..
Симптомы, которые присутствуют у пациентов: проблемы с речью и когнитивными нарушениями, потеря нейронов в области, где мозг контролирует движения и выполняет координацию мышц.
Заболевание часто встречается у пациентов третьего возраста (70 лет), и предполагаемая продолжительность жизни после заражения составляет приблизительно 20 месяцев..
Смертельная бессонница
Это наследственное или семейное заболевание, оно также может возникать спорадически. Известно, что заболевание связано с наследственной или аутосомно-доминантной мутацией.
У пациентов присутствуют такие симптомы, как кумулятивные проблемы со сном и поддержанием сна, деменция, ухудшение когнитивных функций, даже проблемы гипертонии, тахикардии, гипергидроза и других..
Возраст, на который он влияет, довольно широк, так как колеблется от 23 до 73 лет, однако средний возраст составляет 40 лет. Время жизни после заражения составляет чуть более 6 лет.
Куру
Это прионное заболевание было обнаружено только у жителей Папуа-Новой Гвинеи. Это болезнь, связанная с каннибализмом и культурной традицией ритуала скорби по умершим, когда эти люди едят энцефалон или человеческую плоть.
Люди, которые переносят болезнь, в общем, проявляют неконтролируемые и непроизвольные движения в разных частях тела.
У них тремор, потеря контроля над движением и потеря мышечной координации. Продолжительность жизни у инфицированных людей составляет два года.
Болезни у животных
Среди патологий, вызываемых прионами у животных, находится губчатая энцефалопатия крупного рогатого скота. Эта болезнь вызвала хаос в Европе, здравоохранении, здоровье животных и экономике пострадавших стран.
Другими заболеваниями у животных являются скрепи, трансмиссивная энцефалопатия норок, хроническая истощающая болезнь (у оленей) и губчатая энцефалопатия кошек..
Эти заболевания, как и у людей, не имеют эффективного лечения, поэтому профилактика необходима, особенно после заражения людей, которое произошло в результате потребления мяса от зараженных коров..
лечение
На сегодняшний день нет известных лекарств от прионных заболеваний. Лечение симптоматическое. Пациентам рекомендуется планировать паллиативную помощь и генетический анализ, а членам семьи рекомендуется консультирование.
У пациентов с прионными заболеваниями были протестированы самые разнообразные лекарственные препараты, такие как противовирусные, противоопухолевые, лекарственные средства для лечения таких заболеваний, как болезнь Паркинсона, иммуносупрессия, антибиотики, противогрибковые препараты, даже антидепрессанты..
Однако в настоящее время нет данных, свидетельствующих о том, что некоторые из этих симптомов уменьшают или улучшают выживаемость пациентов..
профилактика
Прионы устойчивы к различным физическим и химическим изменениям. Тем не менее, различные методы используются для предотвращения загрязнения пациентов с загрязненными хирургическими инструментами.
Одним из наиболее часто используемых методов является стерилизация оборудования в автоклаве при 132 ° С в течение одного часа, а затем погружение инструментов в гидроксид натрия как минимум на один час..
С другой стороны, Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) разработала меры по предотвращению распространения прионных заболеваний. Эта организация устанавливает нормы для управления запрещенными или потенциально опасными тканями, такими как: глаза, мозг, кишечник, миндалины и спинной мозг..
ссылки
- Прион, Инфекционный Агент. Восстановлено с britannica.com.
- Что такое Прион? Восстановлено от Scientificamerican.com.
- Р.С. Каликири Р.Г. Sachan. 2003. Прионы - белковые инфекционные частицы. Журнал, Индийская академия клинической медицины.
- Прионных. Получено с en.wikipedia.org
- К.М. Пан, М. Болдуин, Дж. Нгуен, М. Гассет, А. Сербан, Д. Грот, И. Мелхорн, З. Хуанг, Р.Дж. Флеттерик Ф.Е. Коэн (1993). Преобразование альфа-спиралей в бета-листы приводит к образованию скрепоновых прионных белков. Слушания Национальной Академии Наук Соединенных Штатов Америки.
- М.-А. Wulf, A. Senatore & A. Aguzzic (2017). Биологическая функция клеточного прионного белка: обновление. BCM Биология.
- округ Колумбия Чжан А.Д. Стил, С. Линдквист, Х.Ф. Лодиш (2006). Прионный белок экспрессируется в длительно репопулирующих гемопоэтических стволовых клетках и важен для их самообновления. Слушания Национальной Академии Наук Соединенных Штатов Америки.
- Обзор заболеваний, вызываемых прионами (трансмиссивные губчатые энцефалопатии) Получено с msdmanuals.com.
- Э. Арранц-Мартинес, Г. Трилло-Санчес-Редондо, А. Руис-Гарсия, С. Арес-Бланко (2010). Прионпатии: прионные энцефалопатии. Семейная медицина. SEMERGEN.