Гидрофобные взаимодействия в том, что они есть, биологическое значение и примеры



Гидрофобные взаимодействия (HI) это силы, которые поддерживают когезию между неполярными соединениями, погруженными в раствор или полярный растворитель. В отличие от других взаимодействий нековалентного характера, таких как водородные связи, ионные взаимодействия или силы Ван-дер-Ваальса, гидрофобные взаимодействия зависят не от внутренних свойств растворенных веществ, а скорее от растворителей..

Очень иллюстративным примером этих взаимодействий может быть разделение фаз, которое происходит при попытке смешать воду с маслом. В этом случае молекулы масла «взаимодействуют» друг с другом в результате упорядочения молекул воды вокруг них..

Понятие этих взаимодействий существует еще до сороковых годов. Однако термин «гидрофобная связь» был придуман Каузманом в 1959 году при изучении наиболее важных факторов стабилизации трехмерной структуры некоторых белков..

HIs являются наиболее важными неспецифическими взаимодействиями, происходящими в биологических системах. Они также играют важную роль в широком спектре инженерных применений и химической и фармацевтической промышленности, которые мы знаем сегодня.

индекс

  • 1 Что такое гидрофобные взаимодействия??
  • 2 Биологическое значение
  • 3 Примеры гидрофобных взаимодействий
    • 3.1 Мембраны
    • 3.2 Белки
    • 3.3 Моющие средства
  • 4 Ссылки

Каковы гидрофобные взаимодействия??

Физическая причина HI основана на неспособности аполярных веществ образовывать водородные связи с молекулами воды в растворе..

Они известны как «неспецифические взаимодействия», так как они связаны не со сродством между растворенными молекулами, а скорее с тенденцией молекул воды поддерживать свои собственные взаимодействия через водородные связи..

При контакте с водой неполярные или гидрофобные молекулы имеют тенденцию самопроизвольно агрегировать, чтобы достичь наибольшей стабильности за счет уменьшения площади контакта с водой..

Этот эффект можно спутать с сильным притяжением, но это лишь следствие неполярного характера веществ по отношению к растворителю..

Объясненные с термодинамической точки зрения, эти спонтанные ассоциации возникают в поисках энергетически благоприятного состояния, где существует наименьшее изменение свободной энергии (ΔG).

Принимая во внимание, что ΔG = ΔH - TΔS, наиболее энергетически выгодным состоянием будет то, где энтропия (ΔS) больше, то есть когда меньше молекул воды, чья свобода вращения и перемещения уменьшается при контакте с неполярным растворенным веществом.

Когда неполярные молекулы связаны друг с другом под воздействием молекул воды, получается более благоприятное состояние, чем если бы эти молекулы оставались отдельными, каждая из которых окружена «клеткой» из разных молекул воды..

Биологическое значение

HI имеют большое значение, так как они происходят в различных биохимических процессах.

Среди этих процессов - конформационные изменения белков, связывание субстратов с ферментами, объединение субъединиц ферментативных комплексов, агрегация и образование биологических мембран, стабилизация белков в водных растворах и др..

В количественном отношении разные авторы получили задачу определить важность HI в стабильности структуры больших количеств белков, заключив, что эти взаимодействия вносят более 50%..

Многие мембранные белки (интегральные и периферические) связаны с липидными бислоями благодаря HI, когда в своих структурах указанные белки обладают доменами гидрофобного характера. Кроме того, стабильность третичной структуры многих растворимых белков зависит от HI.

Некоторые методы в исследовании клеточной биологии используют свойство, которым обладают некоторые ионные детергенты, для образования мицелл, которые представляют собой «полусферические» структуры амфифильных соединений, чьи аполярные области связаны друг с другом благодаря HI.

Мицеллы также используются в фармацевтических исследованиях, которые включают доставку жирорастворимых лекарств, и их образование также необходимо для поглощения сложных витаминов и липидов в организме человека..

Примеры гидрофобных взаимодействий

мембраны

Отличным примером HI является образование клеточных мембран. Такие структуры состоят из бислоя фосфолипидов. Его организация обеспечивается благодаря HI, которые возникают между аполярными хвостами в «отталкивании» от окружающей водной среды.

белок

HI оказывают большое влияние на фолдинг глобулярных белков, биологически активная форма которых получается после установления определенной пространственной конфигурации, обусловленной наличием определенных аминокислотных остатков в структуре.

  • Случай апомиоглобина

Апомиоглобин (миоглобин, лишенный гемовой группы) представляет собой небольшой альфа-спиральный белок, который послужил моделью для изучения процесса складывания и важности HI среди аполярных остатков в полипептидной цепи того же самого.

В исследовании, проведенном Dyson и соавторами в 2006 году, где использовались мутированные последовательности апомиоглобина, было продемонстрировано, что инициация событий сворачивания этого зависит, прежде всего, от HI между аминокислотами с аполярными группами альфа-спиралей..

Таким образом, небольшие изменения, вносимые в аминокислотную последовательность, означают важные изменения в третичной структуре, что приводит к образованию деформированных и неактивных белков..

моющие средства

Другим ярким примером HI является способ действия коммерческих моющих средств, которые мы используем для бытовых целей каждый день..

Моющие средства - амфипатические молекулы (с полярной и аполярной областью). Они могут «эмульгировать» жиры, так как они способны образовывать водородные связи с молекулами воды и имеют гидрофобные взаимодействия с липидами, присутствующими в жирах..

При контакте с жирами в водном растворе молекулы моющего средства связываются друг с другом таким образом, что аполярные хвосты сталкиваются друг с другом, заключая в себе молекулы липидов и выставляя полярные области, которые входят в поверхность мицеллы, на поверхность мицеллы. контакт с водой.

ссылки

  1. Чендлер Д. (2005). Интерфейсы и движущая сила гидрофобной сборки. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui X., Liu J., Xie L., Huang J., Liu Q. Israelachvili J.N. & Zeng H. (2018). Модуляция гидрофобного взаимодействия путем опосредования поверхностной наноразмерной структуры и химии, а не монотонно по гидрофобности. Angewandte Chemie - Международное издание, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E. & Sheraga, H.A. (2006). Роль гидрофобных взаимодействий в инициации и распространении фолдинга белка. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Фримен, В. Х. & Компания.
  5. Лаки М. (2008). Мембранная структурная биология: с биохимическими и биофизическими основаниями. Издательство Кембриджского университета. Получено с www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J. & Israelachvili, J. (2006). Недавний прогресс в понимании гидрофобных взаимодействий. Известия Национальной академии наук, 103 (43), 15739-15746.
  7. Нельсон Д.Л., & Кокс М.М. (2009). Lehninger Принципы биохимии. Омега издания (5-е изд.).
  8. Немети, Г. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto S. & Engberts, J. B. F. N. (2003). Гидрофобные взаимодействия и химическая реактивность. Органическая и биомолекулярная химия, 1 (16), 2809-2820.
  10. Пейс С.Н., Фу Х., Фрайар К.Л., Ландуа Дж., Тревино С.Р., Ширли Б.А., Хендрикс М., Иимура С., Гадживала К., Шольц Дж. & Гримсли Г.Р. ( 2011). Вклад гидрофобных взаимодействий в стабильность белка. Журнал молекулярной биологии, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T.P. (1998). Настоящая причина, почему масло и вода не смешиваются. Журнал химического образования, 75 (1), 116-118.