Характеристики биологического катализатора и примеры



биологический катализатор или биологический катализатор это молекула, как правило, белкового происхождения, способная ускорять химические реакции, происходящие внутри живых существ. Молекулы белка катализатора являются ферментами, а молекулы РНК - рибозимами. В этой статье мы сосредоточимся на изучении ферментов, которые являются наиболее известными биологическими катализаторами..

В отсутствие ферментов огромное количество реакций, происходящих в клетке и позволяющих жить, не могло произойти. Они ответственны за ускорение процесса на порядки, близкие к 106 - а в некоторых случаях гораздо больше.

индекс

  • 1 Катализ
  • 2 фермента
    • 2.1 Что такое фермент?
    • 2.2 Характеристика ферментов
    • 2.3 Номенклатура и классификация ферментов
    • 2.4 Как работают ферменты?
    • 2.5 Ферментативные ингибиторы
    • 2.6 Примеры
  • 3 Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами
    • 3.1 Реакции, катализируемые ферментами, происходят быстрее
    • 3.2 Большинство ферментов работают в физиологических условиях
    • 3.3 Специфика
    • 3.4 Ферментативная регуляция является точной
  • 4 Ссылки

катализ

Катализатор - это молекула, способная изменять скорость химической реакции, не расходуясь в указанной реакции..

Химические реакции включают энергию: исходные молекулы, участвующие в реакции, или реагенты начинаются с определенной степени энергии. Дополнительное количество энергии поглощается для достижения «переходного состояния». Впоследствии энергия высвобождается с продуктами.

Разница энергий между реагентами и продуктами выражается как ΔG. Если уровни энергии продуктов выше, чем у реагентов, реакция является эндергонической, а не спонтанной. Напротив, если энергия продуктов ниже, реакция является экзергонной и спонтанной.

Однако, если реакция является спонтанной, это не значит, что она будет происходить с заметной скоростью. Скорость реакции зависит от ΔG * (звездочка обозначает энергию активации).

Читатель должен помнить об этих понятиях, чтобы понять, как происходит функционирование ферментов..

ферменты

Что такое фермент?

Ферменты - это биологические молекулы невероятной сложности, состоящие в основном из белков. Белки, в свою очередь, представляют собой длинные цепочки аминокислот.

Одной из самых выдающихся характеристик ферментов является их специфичность в молекуле-мишени - эта молекула называется субстратом.

Характеристики ферментов

Ферменты существуют в нескольких формах. Некоторые состоят исключительно из белков, в то время как другие имеют небелковые области, называемые кофакторами (металлы, ионы, органические молекулы и т. Д.).

Таким образом, апофермент представляет собой фермент без его кофактора, и комбинация апофермента и его кофактора называется голоферментом..

Это молекулы значительно большего размера. Однако только небольшой сайт фермента непосредственно участвует в реакции с субстратом, и этот регион является активным сайтом.

Когда реакция начинается, фермент связывается со своим субстратом, поскольку ключ связан со своим замком (эта модель является упрощением реального биологического процесса, но служит для иллюстрации процесса).

Все химические реакции, которые происходят в нашем организме, катализируются ферментами. На самом деле, если бы этих молекул не существовало, нам пришлось бы ждать сотни или тысячи лет, чтобы реакции завершились. Следовательно, регуляция ферментативной активности должна контролироваться очень специфическим образом..

Номенклатура и классификация ферментов

Когда мы видим молекулу, имя которой заканчивается на -ase, мы можем быть уверены, что это фермент (хотя есть исключения из этого правила, такие как трипсин). Это соглашение для обозначения названия ферментов.

Существует шесть основных типов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы; отвечает за: окислительно-восстановительные реакции, перенос атомов, гидролиз, присоединение двойных связей, изомеризацию и связывание молекул соответственно.

Как работают ферменты?

В разделе, посвященном катализу, мы упоминали, что скорость реакции зависит от величины ΔG *. Чем выше это значение, тем медленнее и медленнее реакция. Фермент ответственен за уменьшение указанного параметра - тем самым увеличивая скорость реакции.

Разница между продуктами и реагентами остается одинаковой (фермент на нее не влияет), так же как и распределение. Фермент облегчает формирование переходного состояния.

Ферментные ингибиторы

В контексте изучения ферментов ингибиторы представляют собой вещества, способные снижать активность катализатора. Они подразделяются на два типа: конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Те, которые первого типа конкурируют с субстратом, а другие - нет.

Обычно процесс ингибирования является обратимым, хотя некоторые ингибиторы могут оставаться связанными с ферментом почти постоянно.

примеров

В наших клетках и в клетках всех живых существ содержится большое количество ферментов. Однако наиболее известны те, которые участвуют в метаболических путях, таких как гликолиз, цикл Кребса, цепь переноса электронов и другие..

Сукцинатдегидрогеназа является ферментом типа оксидоредуктазы, который катализирует окисление сукцината. В этом случае реакция включает потерю двух атомов водорода..

Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами

Есть катализаторы химической природы, которые, подобно биологическим, увеличивают скорость реакций. Однако есть заметные различия между молекулами обоих типов..

Ферментативные реакции происходят быстрее

Во-первых, ферментам удается увеличить скорость реакций на порядки, близкие к 106 до 1012. Химические катализаторы также увеличивают скорость, но только на несколько порядков.

Большинство ферментов работают в физиологических условиях

Поскольку биологические реакции проводятся внутри живых существ, их оптимальные условия окружают физиологические значения температуры и pH. Химикам, с другой стороны, нужны резкие условия температуры, давления и кислотности.

специфичность

Ферменты очень специфичны в реакциях, которые они катализируют. В большинстве случаев они работают только с одним субстратом или с несколькими. Специфика также относится к типу продукции, которую они производят. Ассортимент субстратов химических катализаторов значительно шире.

Силы, которые определяют специфичность взаимодействия между ферментом и его субстратом, являются такими же, которые определяют конформацию одного и того же белка (взаимодействия Ван-дер-Ваальса, электростатические, водородные и гидрофобные связи).

Ферментативная регуляция является точной

Наконец, ферменты обладают большей способностью регуляции, и их активность варьируется в зависимости от концентрации различных веществ в клетке..

Среди регуляторных механизмов мы находим аллостерический контроль, ковалентную модификацию ферментов и изменение количества синтезируемого фермента..

ссылки

  1. Berg, J.M., Stryer L., & Tymoczko, J.L. (2007). биохимия. Я поменял.
  2. Кэмпбелл, М. К., & Фаррелл, С. О. (2011). Биохимия. Шестое издание. Thomson. Брукс / Коул.
  3. Девлин Т. М. (2011). Учебник биохимии. Джон Вили и сыновья.
  4. Koolman, J. & Röhm, K.H. (2005). Биохимия: текст и атлас. Ed. Panamericana Medical.
  5. Мугиос, В. (2006). Упражнение биохимия. Кинетика человека.
  6. Мюллер-Эстерл, В. (2008). Биохимия. Основы медицины и наук о жизни. Я поменял.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Принципы осуществления биохимии. Karger.
  8. Voet, D. & Voet, J. G. (2006). биохимия. Ed. Panamericana Medical.