Мальтаза характеристики, синтез и функции



мальтаза, также известный как α-глюкозидаза, кислотная мальтаза, глюкоза-инвертаза, глюкозидозуказа, лизосомальная α-глюкозидаза или мальтаза-глюкоамилаза, является ферментом, ответственным за гидролиз мальтозы в эпителиальных клетках кишечника во время заключительных этапов переваривания крахмала..

Он относится к классу гидролаз, а именно к подклассу гликозидаз, которые способны разрывать α-глюкозидные связи между остатками глюкозы (EC 3.2.1.20). Эта категория группирует разнообразные ферменты, специфичность которых направлена ​​на экзогидролиз концевых гликозидов, связанных α-1,4-связями..

Некоторые мальтазы способны гидролизовать полисахариды, но с гораздо меньшей скоростью. Как правило, после действия мальтазы высвобождаются остатки α-D-глюкозы, однако ферменты того же подкласса могут гидролизовать β-глюканы, высвобождая, таким образом, остатки β-D-глюкозы..

Существование солодовых ферментов было первоначально продемонстрировано в 1880 году, и теперь известно, что он присутствует не только у млекопитающих, но и у микроорганизмов, таких как дрожжи и бактерии, а также у многих высших растений и злаков..

Пример важности активности этих ферментов связан с Saccharomyces cerevisiae, микроорганизмом, ответственным за производство пива и хлеба, который способен разлагать мальтозу и мальтотриозу благодаря тому, что он обладает ферментами мальтазы, чьи продукты метаболизируются в продукты. ферментативные характеристики этого организма.

индекс

  • 1 Характеристики
    • 1.1 У млекопитающих
    • 1.2 В дрожжах
    • 1.3 В растениях
  • 2 Резюме
    • 2.1 У млекопитающих
    • 2.2 В дрожжах
    • 2.3 В бактериях
  • 3 функции
  • 4 Ссылки

черты

У млекопитающих

Мальтаза является амфипатическим белком, связанным с мембраной кишечных щеточных клеток. Известен также изозим, известный как кислотная мальтаза, расположенный в лизосомах и способный гидролизовать различные типы гликозидных связей в разных субстратах, а не только мальтозные и α-1,4-связи. Оба фермента имеют много структурных характеристик.

Лизосомальный фермент содержит приблизительно 952 аминокислоты и подвергается посттрансляционной обработке путем гликозилирования и удаления пептидов на N- и C-концевых концах..

Исследования, проведенные с энзимом из кишечника крыс и свиней, показывают, что у этих животных энзим состоит из двух субъединиц, которые отличаются между собой по некоторым физическим свойствам. Эти две субъединицы происходят из одного и того же полипептидного предшественника, который расщепляется протеолитически.

В отличие от свиней и крыс, фермент у людей не имеет двух субъединиц, но является одной, с высокой молекулярной массой и с высоким гликозилированием (посредством N- и O-гликозилирования).

В дрожжах

Дрожжевая мальтаза, кодируемая геном MAL62, весит 68 кДа и представляет собой цитоплазматический белок, который существует в виде мономера и гидролизует широкий спектр α-глюкозидов..

У дрожжей пять изоферментов, закодированных в теломерных зонах пяти разных хромосом. Каждый кодирующий локус гена MAL также содержит генный комплекс всех генов, участвующих в метаболизме мальтозы, включая пермеазу и регуляторные белки, как если бы это был оперон..

В растениях

Было показано, что фермент, присутствующий в растениях, чувствителен к температурам выше 50 ° C, и что мальтаза встречается в больших количествах в пророщенных и незагрязненных злаках..

Кроме того, во время разложения крахмала этот фермент специфичен для мальтозы, поскольку он не действует на другие олигосахариды, но всегда заканчивается образованием глюкозы.

синтез

У млекопитающих

Кишечная мальтаза человека синтезируется в виде одной полипептидной цепи. Углеводы, богатые остатками маннозы, добавляются ко-трансдукции путем гликозилирования, которое, по-видимому, защищает последовательность протеолитической деградации.

Исследования биогенеза этого фермента показывают, что он собран в виде молекулы с высокой молекулярной массой в состоянии, «связанном с мембраной» эндоплазматического ретикулума, и что он позднее обрабатывается ферментами поджелудочной железы и «ре-гликозилируется» в Комплекс Гольджи.

В дрожжах

У дрожжей пять изоферментов, закодированных в теломерных зонах пяти разных хромосом. Каждый кодирующий локус гена MAL также содержит генный комплекс всех генов, участвующих в метаболизме мальтозы, включая пермеазу и регуляторные белки..

В бактериях

Система метаболизма мальтозы у бактерий, таких как E.coli, очень похожа на систему лактозы, особенно в генетической организации оперона, ответственного за синтез регуляторных белков, транспортеров и ферментативную активность на субстрате (мальтазы). ).

функции

В большинстве организмов, где было обнаружено присутствие ферментов, таких как мальтаза, этот фермент играет ту же роль: разложение дисахаридов, таких как мальтоза, с целью получения растворимых углеводных продуктов, которые легче метаболизируются.

В кишечнике млекопитающих мальтаза играет ключевую роль на последних этапах деградации крахмала. Недостатки этого фермента обычно наблюдаются при патологиях, таких как гликогеноз типа II, который связан с хранением гликогена..

У бактерий и дрожжей реакции, катализируемые ферментами этого типа, представляют собой важный источник энергии в виде глюкозы, поступающей в гликолитический путь, с целью ферментации или неферментации..

У растений мальтаза в сочетании с амилазой участвует в деградации эндосперма в «спящих» семенах, которые активируются гиббереллинами, гормонами, регулирующими рост растений, в качестве предварительного условия для прорастания.

Кроме того, многие растения, которые производят временный крахмал в течение дня, имеют специфические мальтазы, которые способствуют деградации промежуточных продуктов их метаболизма в ночное время, и было установлено, что хлоропласты являются основными местами хранения мальтозы в этих организмах..

ссылки

  1. Ауриккио, Ф., Бруни, С. Б. и Сика, В. (1968). Дальнейшая очистка и характеристика кислой α-глюкозидазы. Биохимический журнал, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E.M., Sjostrom, H. & Noren, O. (1983). Биосинтез кишечных микровиллярных белков. Биохимический журнал, 210, 389-393.
  3. Дэвис, В. А. (1916). III. Распределение мальтазы в растениях. Функция мальтазы в деградации крахмала и ее влияние на амилокластическую активность растительного сырья. Биохимический журнал, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Ресурсный портал по биоинформатике. (Н.Д.). Получено с фермента .expasy.org.
  5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Продолжительность светового дня и циркадное влияние на деградацию крахмала и метаболизм мальтозы. Физиология растений, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H.Y., Sterchi, E.E. & Lentze, M.J. (1988). Структура, биосинтез и гликозилирование тонкого кишечника человека. Журнал биологической химии, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Контроль синтеза мальтазы в дрожжах. Молекулярная микробиология, 5 (9), 2079-2084.
  8. Комитет по номенклатуре Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB). (2019). Получено с qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Гликогеноз типа II (кислотно-мальтийский дефицит). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Симпсон Г. и Нейлор Дж. (1962). Исследования покоя в семенах Avena Fatua. Канадский ботанический журнал, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen S., Norén O., Stostrom H. & Danielsen M. (1982). Амфифильные свиные кишечные микроворсинки мальтазы / структура и специфичность глюкоамилазы. Европейский журнал биохимии, 126, 559-568.