Характеристики, функции и примеры апофермента



апофермент Это белковая часть фермента, поэтому он также известен как апопротеин. Апофермент неактивен, то есть он не может выполнять свою функцию проведения определенной биохимической реакции и является неполным, пока не присоединится к другим молекулам, известным как кофакторы.

Белковая часть (апофермент) вместе с кофактором образует полный фермент (голофермент). Ферменты - это белки, которые могут увеличить скорость биохимических процессов. Некоторые ферменты нуждаются в своих кофакторах для проведения катализа, в то время как другие не нуждаются в них.

индекс

  • 1 Основные характеристики
    • 1.1 Они являются белковыми структурами
    • 1.2 Они являются частью конъюгированных ферментов
    • 1.3 Они допускают множество кофакторов
  • 2 Функции апоферментов
    • 2.1 Создание голоферментов
    • 2.2 Дать начало каталитическому действию
  • 3 примера
    • 3.1 Карбоновая ангидраза
    • 3.2 Гемоглобин
    • 3.3 Цитохромоксидаза
    • 3.4 Алкогольдегидрогеназа
    • 3.5 Пируваткиназа
    • 3.6 Пируваткарбоксилаза
    • 3.7 Ацетил Коэнзим А Карбоксилаза
    • 3.8 Моноаминоксидаза
    • 3.9 Лактатдегидрогеназа
    • 3.10 Каталаза
  • 4 Ссылки

Основные характеристики

Они являются белковыми структурами

Апоферменты соответствуют белковой части фермента, то есть молекулам, функция которых заключается в том, чтобы действовать в качестве катализаторов против определенных химических реакций в организме..

Они являются частью конъюгированных ферментов

Ферменты, которые не требуют кофакторов, известны как простые ферменты, такие как пепсин, трипсин и уреаза. Напротив, ферменты, которые требуют определенного кофактора, известны как конъюгированные ферменты. Они состоят из двух основных компонентов: кофактора, который является небелковой структурой; и апофермент, структура белка.

Кофактором может быть органическое соединение (например, витамин) или неорганическое соединение (например, ион металла). Органический кофактор может представлять собой коэнзим или простетическую группу. Коэнзим является кофактором, который слабо связан с ферментом и, следовательно, может легко высвобождаться из активного сайта фермента..

Они допускают множество кофакторов

Существует много кофакторов, которые соединяются с апоферментами для получения голоферментов. Распространенными коферментами являются NAD +, FAD, кофермент A, витамин B и витамин C. Среди прочих распространенных ионов металла, которые связываются с апоферментами, являются железо, медь, кальций, цинк и магний..

Кофакторы тесно или слабо связываются с апоферментом, превращая апофермент в голофермент. После удаления кофактора из голофермента он снова становится апоферментом, который неактивен и неполон.

Апоферментные функции

Создать голоферменты

Основная функция апоферментов заключается в том, чтобы давать начало голоферментам: апоферменты объединяются с кофактором, и из этой связи образуется голофермент..

Дать начало каталитическому действию

Катализ относится к процессу, посредством которого можно ускорить некоторые химические реакции. Благодаря апоферментам, голоферменты завершены и способны активировать их каталитическое действие.

примеров

Карбоновая ангидраза

Карбоновая ангидраза является важнейшим ферментом в клетках животных, растительных клетках и в окружающей среде для стабилизации концентрации углекислого газа.

Без этого фермента преобразование диоксида углерода в бикарбонат - и наоборот - было бы чрезвычайно медленным, что сделало бы практически невозможным проведение жизненно важных процессов, таких как фотосинтез в растениях и выдох во время дыхания..

гемоглобин

Гемоглобин представляет собой глобулярный белок, присутствующий в эритроцитах позвоночных и в плазме многих беспозвоночных, функция которого заключается в транспортировке кислорода и углекислого газа..

Объединение кислорода и углекислого газа с ферментом происходит в месте, называемом гемовой группой, которая отвечает за придание крови позвоночных красного цвета..

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза является ферментом, который присутствует в большинстве клеток. Содержит железо и порфирин.

Этот окислительный фермент очень важен для процессов получения энергии. Он находится в митохондриальной мембране, где он катализирует перенос электронов от цитохрома к кислороду, что в конечном итоге приводит к образованию воды и АТФ (молекулы энергии).

Алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа является ферментом, который находится в основном в печени и желудке. Этот апофермент катализирует первую стадию метаболизма алкоголя; то есть окисление этанола и других спиртов. Таким образом, он превращает их в ацетальдегид.

Его название указывает на механизм действия в этом процессе: префикс «des» означает «нет», а «гидро» относится к атому водорода. Таким образом, функция алкогольдегидрогеназы заключается в удалении атома водорода из спирта.

Пируваткиназа

Пируваткиназа является апоферментом, который катализирует конечную стадию клеточного процесса деградации глюкозы (гликолиза)..

Его функция заключается в ускорении переноса фосфатной группы из фосфоенолпирувата в аденозиндифосфат с образованием одной молекулы пирувата и одной из АТФ.

Пируваткиназа имеет 4 различные формы (изоферменты) в различных тканях животных, каждая из которых обладает определенными кинетическими свойствами, необходимыми для адаптации к метаболическим потребностям этих тканей..

Пируваткарбоксилаза

Пируваткарбоксилаза является ферментом, который катализирует карбоксилирование; то есть перенос карбоксильной группы в молекулу пирувата с образованием оксалоацетата.

Он специфически катализирует в разных тканях, например: в печени и почках ускоряет начальные реакции синтеза глюкозы, а в жировой ткани и мозге способствует синтезу липидов из пирувата.

Он также участвует в других реакциях, которые являются частью биосинтеза углеводов.

Ацетил Коэнзим А Карбоксилаза

Ацетил-КоА-карбоксилаза является важным ферментом в метаболизме жирных кислот. Это белок, содержащийся как в животных, так и в растениях, представляющий несколько субъединиц, которые катализируют различные реакции..

Его функция в основном заключается в переносе карбоксильной группы в ацетил-КоА для превращения ее в малонил-кофермент А (малонил-КоА).

Он имеет 2 изоформы, называемые ACC1 и ACC2, которые отличаются по своей функции и распределению в тканях млекопитающих.

Моноаминоксидаза

Моноаминоксидаза - это фермент, который присутствует в нервных тканях, где он играет важную роль в инактивации некоторых нейротрансмиттеров, таких как серотонин, мелатонин и адреналин..

Участвует в биохимических реакциях деградации различных моноаминов в мозге. В этих окислительных реакциях фермент использует кислород для удаления аминогруппы из молекулы и получения альдегида (или кетона) и соответствующего аммиака..

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа является ферментом, обнаруженным в клетках животных, растений и прокариот. Его функция заключается в содействии превращению лактата в пировиноградную кислоту, и наоборот.

Этот фермент важен для клеточного дыхания, во время которого глюкоза, полученная из пищи, разлагается, чтобы получить полезную энергию для клеток..

Хотя лактатдегидрогеназа присутствует в тканях в большом количестве, уровень этого фермента в крови низок. Однако при травме или заболевании многие молекулы попадают в кровоток. Таким образом, лактатдегидрогеназа является индикатором некоторых травм и заболеваний, таких как сердечные приступы, анемия, рак, ВИЧ и др..

каталаза

Каталаза встречается во всех организмах, которые живут в присутствии кислорода. Это фермент, ускоряющий реакцию разложения перекиси водорода в воде и кислороде. Таким образом, он предотвращает накопление токсичных соединений..

Таким образом, это помогает защитить органы и ткани от повреждения, вызванного перекисью, соединением, которое постоянно вырабатывается в многочисленных метаболических реакциях. У млекопитающих встречается преимущественно в печени.

ссылки

  1. Агравал А., Ганд М., Гупта Д. и Редди М. (2016). Предварительное исследование сывороточного лактатдегидрогеназы (ЛДГ) -прогностического биомаркера при раке молочной железы. Журнал клинико-диагностических исследований, 6-8.
  2. Athappilly, F.K. & Hendrickson, W.A. (1995). Структура биотинильного домена ацетил-коэнзим А-карбоксилазы, определенная методом MAD-фазирования. структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). биохимия (8-е изд.). У. Х. Фриман и Компания.
  4. Батт А.А., Майклс С. и Киссинджер П. (2002). Связь уровня сывороточной лактатдегидрогеназы с некоторыми оппортунистическими инфекциями и прогрессированием ВИЧ. Международный журнал инфекционных заболеваний, 6(3), 178-181.
  5. Феглер Дж. (1944). Функция карбоангидразы в крови. природа, 137-38.
  6. Gaweska, H. & Fitzpatrick, P.F. (2011). Структуры и механизм семейства моноаминоксидаз. Биомолекулярные концепции, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. & Bamezai, R.N.K. (2010). Человеческая пируваткиназа М2: многофункциональный белок. Белковая Наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C. & Attwood, P.V. (2008). Структура, механизм и регуляция пируваткарбоксилазы. Биохимический журнал, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Изоферменты пируваткиназы. Биохимическое общество Сделки, 18, 193-196.
  10. Соломон Э., Берг Л. и Мартин Д. (2004). биология (7-е изд.) Cengage Learning.
  11. Супуран, C. T. (2016). Структура и функции карбоангидраз. Биохимический журнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Типтон К.Ф., Бойс С., О'Салливан Дж., Дейви Г.П. и Хили Дж. (2004). Моноаминоксидазы: определенность и неопределенность. Современная лекарственная химия, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основы биохимии: жизнь на Молекулярный уровень (5-е изд.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R. & Li, L.Z. (2014). Является ли высший лактат показателем метастатического риска опухоли? Пилотное исследование MRS с использованием гиперполяризованного 13C-пирувата. Академическая радиология, 21(2), 223-231.