8 Факторы, которые влияют на ферментативную активность



факторы, влияющие на ферментативную активность те агенты или условия, которые могут изменить функционирование ферментов. Ферменты - это класс белков, функция которых заключается в ускорении биохимических реакций. Эти биомолекулы необходимы для всех форм жизни, растений, грибков, бактерий, простейших и животных..

Ферменты необходимы в различных важных реакциях для организмов, таких как удаление токсичных соединений, расщепление пищи и выработка энергии.

Таким образом, ферменты подобны молекулярным машинам, которые облегчают работу клеток, и во многих случаях их функционирование нарушается или поддерживается в определенных условиях..

Список факторов, влияющих на ферментативную активность

Концентрация фермента

По мере увеличения концентрации ферментов скорость реакции увеличивается пропорционально. Однако это верно только до определенной концентрации, потому что в определенный момент скорость становится постоянной.

Это свойство используется для определения активности ферментов сыворотки (сыворотки крови) для диагностики заболеваний.

Концентрация субстрата

Увеличение концентрации субстрата увеличивает скорость реакции. Это потому, что больше молекул субстрата будет сталкиваться с молекулами фермента, поэтому продукт будет образовываться быстрее.

Однако при превышении определенной концентрации субстрата это никак не повлияет на скорость реакции, так как ферменты будут насыщаться и работать с максимальной скоростью..

pH

Изменения концентрации ионов водорода (рН) существенно влияют на активность ферментов. Поскольку эти ионы имеют заряд, они генерируют силы притяжения и отталкивания между водородными и ионными связями ферментов. Это вмешательство вызывает изменения в форме ферментов, влияющих на их активность.

Каждый фермент имеет оптимальный рН, при котором скорость реакции максимальна. Таким образом, оптимальный pH для фермента зависит от того, где он обычно работает.

Например, кишечные ферменты имеют оптимальный рН около 7,5 (слегка щелочной). Напротив, ферменты в желудке имеют оптимальный рН около 2 (очень кислый).

соленость

Концентрация солей также влияет на ионный потенциал, и, следовательно, они могут вмешиваться в определенные звенья ферментов, которые могут быть частью активного сайта того же самого. В этих случаях, как и в случае с pH, будет затронута ферментативная активность..

температура

По мере повышения температуры ферментативная активность увеличивается и, как следствие, скорость реакции. Однако очень высокие температуры денатурируют ферменты, это означает, что избыточная энергия разрушает связи, которые поддерживают их структуру, заставляя их не работать оптимально.

Таким образом, скорость реакции быстро уменьшается, так как тепловая энергия денатурирует ферменты. Этот эффект можно наблюдать графически на кривой в форме колокола, где скорость реакции связана с температурой.

Температура, при которой происходит максимальная скорость реакции, называется оптимальной температурой фермента, которая наблюдается в самой высокой точке кривой.

Это значение отличается для разных ферментов. Тем не менее, большинство ферментов в организме человека имеют оптимальную температуру около 37,0 ° С..

Подводя итог, можно сказать, что при увеличении температуры скорость реакции первоначально увеличивается из-за увеличения кинетической энергии. Однако эффект разрушения соединения будет увеличиваться, и скорость реакции начнет уменьшаться.

Концентрация продукта

Накопление продуктов реакции обычно снижает скорость фермента. В некоторых ферментах продукты объединяются со своим активным центром, образуя рыхлый комплекс и, следовательно, ингибируя активность фермента..

В живых системах этот тип торможения обычно предотвращается быстрым удалением образующихся продуктов..

Ферментативные активаторы

Некоторые ферменты требуют присутствия других элементов для лучшей работы, это могут быть катионы неорганических металлов, такие как Mg2+, Миннесота2+, Zn2+, Калифорния2+, Колорадо2+, Cu2+, не доступно+, К+, и т.д..

Редко анионы также необходимы для ферментативной активности, например: хлоридный анион (CI-) для амилазы. Эти маленькие ионы называются кофакторами ферментов.

Существует также другая группа элементов, которые способствуют активности ферментов, называемых коферментами. Коферменты - это органические молекулы, которые содержат углерод, такие как витамины, содержащиеся в пище..

Примером может служить витамин B12, который является коферментом метионинсинтазы, фермента, необходимого для метаболизма белков в организме..

Ферментные ингибиторы

Ингибиторы ферментов представляют собой вещества, которые негативно влияют на функцию ферментов и, следовательно, замедляют или в некоторых случаях останавливают катализ.

Существует три распространенных типа ингибирования ферментов: конкурентное, неконкурентное и субстратное ингибирование:

Конкурентные ингибиторы

Конкурентный ингибитор представляет собой химическое соединение, подобное субстрату, которое может реагировать с активным центром фермента. Когда активный сайт фермента был связан с конкурентным ингибитором, субстрат не может связываться с ферментом.

Неконкурентные ингибиторы

Неконкурентный ингибитор также представляет собой химическое соединение, которое связывается с другим местом на активном сайте фермента, называемым аллостерическим сайтом. В результате фермент меняет форму и больше не может легко связываться со своим субстратом, поэтому фермент не может функционировать должным образом.

ссылки

  1. Альтерс С. (2000). Биология: понимание жизни (3-е изд.). Джонс и Бартлетт Лирнинг.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). биохимия (8-е изд.). У. Х. Фриман и Компания.
  3. Рассел, П.; Wolfe, S.; Герц, П .; Старр, С. и Макмиллан, Б. (2007). Биология: динамическая наука (1-е изд.). Томсон Брукс / Коул.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Химия на сегодня: общая, органическая и биохимия (9-е изд.). Cengage Learning.
  5. Стокер, Х. (2013). Органическая и биологическая химия (6-е изд.). Брукс / Cole Cengage Learning.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основы биохимии: жизнь на Молекулярный уровень (5-е изд.). Wiley.