Структура пепсина, функции, производство



 пепсин Это мощный фермент, присутствующий в желудочном соке, который помогает в переваривании белков. На самом деле это эндопептидаза, основная задача которой состоит в том, чтобы разложить пищевые белки на мелкие части, известные как пептиды, которые затем поглощаются кишечником или разлагаются панкреатическими ферментами..

Хотя он был впервые выделен в 1836 году немецким физиологом Теодором Шванном, только в 1929 году американский биохимик Джон Ховард Нортроп из Института медицинских исследований Рокфеллера сообщил о его фактической кристаллизации и части его функций, которые помогли бы ему получить Нобелевская премия по химии 17 лет спустя.

Этот фермент не является эксклюзивным для людей. Он также вырабатывается в желудке нескольких животных и действует на ранних этапах жизни, помогая переваривать белки из молочных продуктов, мяса, яиц и злаков, главным образом.

индекс

  • 1 структура
  • 2 функции
  • 3 Как это производится?
  • 4 Где он действует?
    • 4.1 Гастроэзофагеальный рефлюкс
    • 4.2 Другие эффекты пепсина
  • 5 ссылок

структура

Основные клетки желудка вырабатывают исходное вещество под названием пепсиноген. Этот профермент или зимоген гидролизуется и активируется желудочными кислотами, теряя при этом 44 аминокислоты. В конце концов, пепсин содержит 327 аминокислотных остатков в своей активной форме, которая выполняет свои функции на желудочном уровне..

Потеря этих 44 аминокислот оставляет равное количество свободных кислотных остатков. Именно по этой причине пепсин лучше всего работает в средах с очень низким pH.

функции

Как уже упоминалось, основной функцией пепсина является переваривание белков. Активность пепсина выше в очень кислых средах (рН 1,5-2) и при температуре в диапазоне от 37 до 42 ºC.

Только часть белков, достигающих желудка, расщепляется этим ферментом (приблизительно 20%), образуя маленькие пептиды.

Активность пепсина в основном сосредоточена на гидрофобных связях N-конца, присутствующих в ароматических аминокислотах, таких как триптофан, фенилаланин и тирозин, которые являются частью многих белков, поступающих с пищей..

Функция пепсина, которая была описана некоторыми авторами, имеет место в крови. Хотя это утверждение является спорным, кажется, что небольшие количества пепсина попадают в кровоток, где он действует на большие или частично гидролизованные белки, которые были поглощены тонкой кишкой перед ее полным перевариванием..

Как это производится?

Пепсиноген, секретируемый основными клетками желудка, также известный как клетки зимогена, является предшественником пепсина..

Этот профермент высвобождается благодаря импульсам блуждающего нерва и гормональной секреции гастрина и секретина, которые стимулируются после приема пищи..

Уже в желудке пепсиноген смешивается с соляной кислотой, которая выделяется теми же раздражителями, быстро взаимодействуя друг с другом с образованием пепсина.

Это выполняется после отщепления 44-аминокислотного просегмента от исходной структуры пепсиногена посредством сложного автокаталитического процесса..

После активации тот же пепсин способен продолжать стимулировать выработку и высвобождение большего количества пепсиногена. Это действие является хорошим примером ферментативной положительной обратной связи..

В дополнение к самому пепсину гистамин и особенно ацетилхолин стимулируют пептические клетки к синтезу и высвобождению нового пепсиногена.

Где он действует?

Его основным местом действия является желудок. Этот факт можно легко объяснить, если понять, что кислотность желудка является идеальным условием для его работы (рН 1,5-2,5). Фактически, когда пищевой болюс проходит из желудка в двенадцатиперстную кишку, пепсин инактивируется путем нахождения кишечной среды с основным pH.

Пепсин также действует в крови. Хотя этот эффект уже считается спорным, некоторые исследователи утверждают, что пепсин попадает в кровоток, где он продолжает переваривать определенные длинноцепочечные пептиды или те, которые не были полностью разложены..

Когда пепсин покидает желудок и находится в среде с нейтральным или основным pH, его функция прекращается. Однако, не гидролизуя его можно активировать снова, если среда реагирует.

Эта характеристика важна для понимания некоторых негативных эффектов пепсина, которые обсуждаются ниже..

Гастроэзофагеальный рефлюкс

Хроническое возвращение пепсина в пищевод является одной из основных причин повреждения, вызванного гастроэзофагеальным рефлюксом. Хотя остальные вещества, входящие в состав желудочного сока, также участвуют в этой патологии, пепсин представляется наиболее вредным из всех.

Пепсин и другие кислоты, присутствующие в рефлюксе, могут вызывать не только эзофагит, который является первоначальным следствием, но и влиять на многие другие системы..

Среди потенциальных последствий активности пепсина на определенных тканях у нас есть ларингит, пневмонит, хроническая хрипота, постоянный кашель, ларингоспазм и даже рак гортани..

Астма при легочной микроаспирации желудочного содержимого изучена. Пепсин может оказывать раздражающее действие на бронхиальное дерево и способствовать сужению дыхательных путей, вызывая типичную симптоматику этого заболевания: респираторный дистресс, кашель, хрипы и цианоз.

Другие эффекты пепсина

Действие пепсина также может влиять на слизистую оболочку полости рта и одонтологию. Наиболее частыми признаками, связанными с этими повреждениями, являются неприятный запах изо рта или неприятный запах изо рта, чрезмерное слюноотделение, гранулемы и эрозия зубов. Этот эрозивный эффект обычно проявляется после многих лет рефлюкса и может повредить весь протез.

Несмотря на это, пепсин может быть полезен с медицинской точки зрения. Таким образом, наличие пепсина в слюне является важным диагностическим маркером гастроэзофагеального рефлюкса.

На самом деле на рынке доступен экспресс-тест PepTest, который обнаруживает присутствие слюнного пепсина и помогает в диагностике рефлюкса..

Папаин, фермент, очень похожий на пепсин, присутствующий в папайе или папайе, полезен в гигиене и отбеливании зубов..

Кроме того, пепсин используется в кожевенной промышленности и классической фотографии, а также в производстве сыров, злаков, закусок, ароматизированных напитков, предварительно переваренных белков и даже жевательных резинок..

ссылки

  1. Лю, Ю и Колс (2015). Переваривание нуклеиновых кислот начинается в желудке. Научные отчеты, 5, 11936.
  2. Цинн, Стивен и Саригол Бланшар, Самра (2011). Анатомия развития и физиология желудка. Желудочно-кишечные и печеночные заболевания у детей, четвертое издание, глава 25, 262-268.
  3. Смит, Маргарет и Мортон, Дион (2010). Желудок: основные функции. Пищеварительная система, второе издание, глава 3, 39-50.
  4. Википедия (последний выпуск май 2018). пепсин. Получено с: en.wikipedia.org
  5. Энциклопедия Британика (последнее издание, май 2018). пепсин. Получено с: britannica.com
  6. Тан, Иордания (2013). Пепсин А. Справочник по протеолитическим ферментам, глава 3, том I, 27-35.