Структура, типы и функции иммуноглобулинов

иммуноглобулины Это молекулы, которые вырабатывают В-лимфоциты и плазматические клетки, которые помогают защитить организм. Они состоят из биомолекулы гликопротеина, принадлежащего иммунной системе. Они являются одним из самых распространенных белков сыворотки крови после альбумина.

Антитело - это другое название, которое получают иммуноглобулины, и они считаются глобулинами из-за их поведения при электрофорезе сыворотки крови, которая их содержит. Молекула иммуноглобулина может быть простой или сложной, в зависимости от того, является ли ее представление мономером или полимеризованным.

Общая структура иммуноглобулинов похожа на букву «Y». Существует пять типов иммуноглобулинов, которые представляют морфологические, функциональные и локационные различия в организме. Структурные различия антител не в форме, а в их составе; у каждого типа есть определенная цель.

Иммунологический ответ, стимулируемый иммуноглобулинами, очень специфичен и представляет собой очень сложный механизм. Стимул для его секреции клетками активируется в присутствии чужеродных для организма агентов, таких как бактерии. Функция иммуноглобулина заключается в том, чтобы связывать инородный элемент и устранять его.

Иммуноглобулины или антитела могут присутствовать как в крови, так и на мембранной поверхности органов. Эти биомолекулы представляют собой важные элементы в защитной системе человеческого организма..

индекс

• 1 структура
  • 1.1 Тяжелые цепи
  • 1.2 Легкие цепи
  • 1.3 Сегменты Fc и Fab
• 2 типа
  • 2.1 Иммуноглобулин G (IgG)
  • 2.2 Иммуноглобулин М (IgM)
  • 2.3 Иммуноглобулин А (IgA)
  • 2.4 Иммуноглобулин Е (IgE)
  • 2.5 Иммуноглобулин D (IgD)
  • 2.6 Смена типа
• 3 функции
  • 3.1 Общие функции
  • 3.2 Конкретные функции
• 4 Ссылки

структура

В состав антител входят аминокислоты и углеводы, олигосахариды. Преимущественное присутствие аминокислот, их количество и распределение - вот что определяет структуру иммуноглобулина.

Как и все белки, иммуноглобулины имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру, определяя их типичный внешний вид..

Учитывая количество аминокислот, которые они представляют, иммуноглобулины имеют два типа цепей: тяжелая цепь и легкая цепь. Кроме того, согласно последовательности аминокислот в своей структуре каждая из цепей имеет вариабельную область и константную область.

Тяжелые цепи

Тяжелые цепи иммуноглобулинов соответствуют полипептидным единицам, состоящим из 440 аминокислотных последовательностей..

Каждый иммуноглобулин имеет 2 тяжелые цепи, и каждая из них имеет вариабельную область и константную область. Константная область содержит 330 аминокислот, а вариабельная 110 аминокислот секвенирована.

Структура тяжелой цепи различна для каждого иммуноглобулина. Они в общей сложности 5 типов тяжелой цепи, которые определяют типы иммуноглобулина.

Типы тяжелых цепей обозначены греческими буквами γ, µ, α, ε, δ для иммуноглобулинов IgG, IgM, IgA, IgE и IgD соответственно.

Константные области тяжелых цепей ε и µ образованы четырьмя доменами, в то время как области, соответствующие α, γ, δ, имеют три. Таким образом, каждая константная область будет различной для каждого типа иммуноглобулина, но общей для иммуноглобулинов того же типа..

Вариабельная область тяжелой цепи образована одним доменом иммуноглобулина. Эта область имеет последовательность из 110 аминокислот и будет отличаться в зависимости от специфичности антитела к антигену..

В структуре тяжелых цепей наблюдается ангуляция или шарнир, называемый изгибом, который представляет собой гибкий участок цепи..

Легкие цепи

Легкие цепи иммуноглобулинов представляют собой полипептиды, состоящие примерно из 220 аминокислот. У людей есть два типа легких цепей: каппа (κ) и лямбда (λ), последний с четырьмя подтипами. Константный и вариабельный домены имеют последовательности по 110 аминокислот в каждой.

Антитело может иметь две κ (κκ) легких цепей или пару λ (λλ) цепей, но невозможно иметь по одному из каждого типа одновременно.

Сегменты Fc и Fab

Поскольку каждый иммуноглобулин имеет форму, похожую на букву «Y», его можно разделить на два сегмента. «Нижний» сегмент, основание, называется кристаллизуемой фракцией или Fc; в то время как руки Y образуют Fab или фракцию, которая связывает антиген. Каждый из этих структурных участков иммуноглобулина выполняет свою функцию.

Fc сегмент

Сегмент Fc имеет два или три константных домена тяжелых цепей иммуноглобулина.

Fc может связываться с белками или специфическим рецептором в базофилах, эозинофилах или тучных клетках, поэтому он вызывает специфический иммунный ответ, который устраняет антиген. Fc соответствует карбоксильному концу иммуноглобулина.

Сегмент Fab

Фракция или сегмент Fab антитела содержит вариабельные домены на своих концах в дополнение к константным доменам тяжелой и легкой цепей..

Константный домен тяжелой цепи продолжается доменами сегмента Fc, образующими шарнир. Соответствует аминоконцевому концу иммуноглобулина.

Важность сегмента Fab заключается в том, что он позволяет связываться с антигенами, посторонними веществами и потенциально вредными веществами..

Вариабельные домены каждого иммуноглобулина гарантируют их специфичность к данному антигену; эта характеристика даже позволяет использовать его в диагностике воспалительных и инфекционных заболеваний.

тип

Известные до сих пор иммуноглобулины обладают специфической тяжелой цепью, которая постоянна для каждого из них и отличается от других.

Существует пять разновидностей тяжелых цепей, которые определяют пять типов иммуноглобулинов, функции которых различны.

Иммуноглобулин G (IgG)

Иммуноглобулин G является наиболее многочисленным сортом. Он имеет тяжелую гамма-цепь и представлен в мономолекулярной или мономерной форме..

IgG является наиболее распространенным как в сыворотке крови, так и в тканевом пространстве. Минимальные изменения в аминокислотной последовательности его тяжелой цепи определяют ее деление на подтипы: 1, 2, 3 и 4.

Иммуноглобулин G имеет последовательность из 330 аминокислот в своем Fc-сегменте и молекулярный вес 150000, из которых 105000 соответствуют его тяжелой цепи.

Иммуноглобулин М (IgM)

Иммуноглобулин М представляет собой пентамер, тяжелая цепь которого равна μ. Его молекулярный вес высок, примерно 900 000.

Аминокислотная последовательность его тяжелой цепи составляет 440 во фракции Fc. Он обнаруживается преимущественно в сыворотке крови, что составляет от 10 до 12% иммуноглобулинов. IgM имеет только один подтип.

Иммуноглобулин А (IgA)

Он соответствует тяжелой цепи типа α и составляет 15% от общего количества иммуноглобулинов. IgA обнаруживается как в крови, так и в секрете, включая грудное молоко, в форме мономера или димера. Молекулярный вес этого иммуноглобулина составляет 320 000, и он имеет два подтипа: IgA1 и IgA2.

Иммуноглобулин Е (IgE)

Иммуноглобулин Е состоит из тяжелой цепи типа ε и очень редок в сыворотке крови, около 0,002%.

IgE имеет молекулярную массу 200000 и присутствует в виде мономера в основном в сыворотке, слизи носа и слюне. Также часто можно найти этот иммуноглобулин в базофилах и тучных клетках..

Иммуноглобулин D (IgD)

Разновидность тяжелой цепи δ соответствует иммуноглобулину D, который составляет 0,2% от общего количества иммуноглобулинов. IgD имеет молекулярную массу 180000 и структурирован в форме мономера.

Это связано с B-лимфоцитами, прикрепленными к их поверхности. Однако функция IgD не ясна.

Смена типа

Иммуноглобулины могут подвергаться структурному изменению типа из-за необходимости защиты от антигена.

Это изменение связано с функцией В-лимфоцитов, вырабатывающих антитела, благодаря свойству адаптивного иммунитета. Структурные изменения происходят в константной области тяжелой цепи, без изменения вариабельной области..

Изменение типа или класса может привести к тому, что IgM перейдет к IgG или IgE, и это происходит как реакция, вызванная гамма-интерфероном или интерлейкинами IL-4 и IL-5..

функции

Роль иммуноглобулинов в иммунной системе имеет жизненно важное значение для защиты организма.

Иммуноглобулины являются частью гуморальной иммунной системы; то есть они представляют собой вещества, выделяемые клетками для защиты от патогенных или вредных агентов. 

Они обеспечивают эффективные средства защиты, эффективные, специфические и систематизированные, которые представляют большую ценность для иммунной системы. Они имеют общие и специфические функции в рамках иммунитета:

Общие функции

Антитела или иммуноглобулины выполняют как независимые функции, так и активируют клеточные эффекторные и секреторные ответы..

Связывание антиген-антитело

Иммуноглобулины имеют функцию связывания антигенных агентов специфическим и избирательным образом.

Образование комплекса антиген-антитело является основной функцией иммуноглобулина и, следовательно, является иммунным ответом, который может остановить действие антигена. Каждое антитело может связываться с двумя или более антигенами одновременно.

Эффекторные функции

Большую часть времени комплекс антиген-антитело служит началом активации специфических клеточных ответов или инициации последовательности событий, которые определяют элиминацию антигена. Двумя наиболее распространенными эффекторными реакциями являются связывание клеток и активация комплемента.

Связывание клеток зависит от наличия специфических рецепторов для Fc-сегмента иммуноглобулина, как только он был связан с антигеном.

Клетки, такие как тучные клетки, эозинофилы, базофилы, лимфоциты и фагоциты, обладают этими рецепторами и обеспечивают механизмы удаления антигена..

Активация каскада комплемента представляет собой сложный механизм, который включает начало последовательности, поэтому конечным результатом является секреция токсических веществ, которые удаляют антигены.

Специфические функции

Во-первых, каждый тип иммуноглобулина развивает определенную защитную функцию:

Иммуноглобулин G

- Иммуноглобулин G обеспечивает большую защиту от антигенных агентов, включая бактерии и вирусы.

- IgG активирует такие механизмы, как комплемент и фагоцитоз.

- Состав специфического IgG для антигена долговечен.

- Единственное антитело, которое мать может передать детям во время беременности, это IgG.

Иммуноглобулин М

- IgM является антителом быстрого ответа на вредные и инфекционные агенты, так как он обеспечивает немедленное действие, пока не будет заменен IgG.

- Это антитело активирует клеточные ответы, включенные в мембрану лимфоцитов, и гуморальные ответы в качестве комплемента..

- Это первый иммуноглобулин, который синтезирует человека.

Иммуноглобулин А

- Действует как защитный барьер от патогенных микроорганизмов, которые должны быть расположены на поверхностях слизистых оболочек..

- Он присутствует в слизистой оболочке дыхательных путей, пищеварительной системе, мочевыводящих путях, а также в таких выделениях, как слюна, слизь носа и слезы..

- Хотя его активация комплемента низкая, он может быть связан с лизоцимами для уничтожения бактерий.

- Наличие иммуноглобулина D как в грудном молоке, так и в молозиве, позволяет новорожденному приобретать его в период лактации..

Иммуноглобулин Е

- Иммуноглобулин Е обеспечивает сильный защитный механизм от аллерген-продуцирующих антигенов.

- Взаимодействие между IgE и аллергеном приведет к появлению воспалительных веществ, которые ответственны за симптомы аллергии, такие как чихание, кашель, крапивница, увеличение слез и носовая слизь..

- IgE также может быть связан с поверхностью паразитов посредством своего сегмента Fc, вызывая реакцию, которая вызывает гибель этих.

Иммуноглобулин D

- Мономерная структура IgD связана с В-лимфоцитами, которые не взаимодействовали с антигенами, поэтому они действуют как рецепторы.

- Функция IgD неясна.

ссылки

1. (s.f.) Медицинское определение иммуноглобулина. Восстановлено от medicinenet.com
2. Википедия (ф.ф.). Антитело. Получено с en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Восстановлено с sciencedirect.com
4. Янес Э. (с.ф.). Иммуноглобулины и др. Молекулы В-клеток. Курс общей иммунологии. Восстановлено от угр.ес
5. (s.f.) Введение в иммуноглобулины. Получено с thermofisher.com
6. Буддига, П. (2013). Анатомия иммунной системы. Восстановлено от emedicine.medscape.com
7. Биохимические вопросы (2009). Иммуноглобулины: структура и функции. Восстановлено из биохимииquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Иммуноглобулины - структура и функции. Получено с сайта microbiologybook.org