Трансферазные биологические процессы, функции, номенклатура и подклассы



трансферазы являются ферментами, ответственными за перенос функциональных групп субстрата, который действует как донор, другому, который действует как рецептор. Большинство жизненно важных метаболических процессов включают ферменты трансферазы.

Первое наблюдение реакций, катализируемых этими ферментами, было задокументировано в 1953 году доктором Р. К. Мортоном, который наблюдал перенос фосфатной группы из щелочной фосфатазы в β-галактозидазу, которая действовала как рецептор для фосфатной группы..

Номенклатура ферментов трансферазы обычно проводится в соответствии с природой молекулы, которая принимает функциональную группу в реакции, например: ДНК-метилтрансфераза, глутатион-трансфераза, 1,4-α-глюкан 6-α-глюкозилтрансфераза, среди других.

Трансферазы представляют собой ферменты, имеющие биотехнологическое значение, особенно в пищевой и фармацевтической промышленности. Их гены могут быть изменены, чтобы выполнять определенные действия в организмах, таким образом внося непосредственный вклад в здоровье потребителя, помимо пользы для питания.

Пребиотические препараты для кишечной флоры богаты трансферазами, поскольку они участвуют в образовании углеводов, которые способствуют росту и развитию полезных микроорганизмов в кишечнике..

Недостатки, структурные повреждения и перебои в процессах, катализируемых трансферазами, вызывают накопление продуктов внутри клетки, поэтому многие энзимы связаны с такими заболеваниями и патологиями..

Неисправность трансфераз вызывает такие заболевания, как галактоземия, болезнь Альцгеймера, болезнь Хантингтона и другие..

индекс

  • 1 Биологические процессы, в которых они участвуют
  • 2 функции
  • 3 Номенклатура
  • 4 подкласса
    • 4.1 EC.2.1. Передаточные группы атома углерода
    • 4.2 EC.2.2 Перенос альдегидных или кетоновых групп
    • 4.3 EC.2.3 Ацилтрансферазы
    • 4.4 EC.2.4 Гликозилтрансферазы
    • 4.5 EC.2.5 Перенос алкильных или арильных групп, кроме метильных групп
    • 4.6 EC.2.6 Перенос азотных групп
    • 4.7 EC.2.7 Трансферные группы, содержащие фосфатные группы
    • 4.8 EC.2.8 Передаточные группы, содержащие серу
    • 4.9 EC.2.9 Трансферные группы, содержащие селен
    • 4.10 EC.2.10 Передаточные группы, содержащие либо молибден, либо вольфрам
  • 5 ссылок

Биологические процессы, в которых они участвуют

Среди большого числа метаболических процессов, в которые вовлечены трансферазы, - биосинтез гликозидов и метаболизм сахаров в целом..

Фермент глюкотрансфераза отвечает за конъюгацию антигенов А и В на поверхности эритроцитов. Эти изменения в связывании антигенов происходят из-за полиморфизма аминокислот Pro234Ser исходной структуры B-трансфераз.

Глутатион-S-трансфераза в печени участвует в детоксикации клеток печени, помогая защитить их от активных форм кислорода (АФК), свободных радикалов и перекисей водорода, которые накапливаются в цитоплазме клетки и являются высокотоксичный.

Аспартат-карбамоилтрансфераза катализирует биосинтез пиримидинов в метаболизме нуклеотидов, основных компонентов нуклеиновых кислот и молекул высоких энергий, используемых во множественных клеточных процессах (таких как, например, АТФ и ГТФ).

Трансферазы непосредственно участвуют в регуляции многих биологических процессов, заставляя эпигенетические механизмы заглушать последовательности ДНК, которые кодируют информацию, необходимую для синтеза клеточных элементов..

Гистонацетилтрансферазы ацетилируют консервативные остатки лизина в гистонах путем переноса ацетильной группы из молекулы ацетил-КоА. Это ацетилирование стимулирует активацию транскрипции, связанную с развитием или релаксацией эухроматина.

Фосфотрансферазы катализируют перенос фосфатных групп, вероятно, во всех клеточных метаболических контекстах. Он играет важную роль в фосфорилировании углеводов.

Аминотрансферазы катализируют обратимый перенос аминогрупп от аминокислот к оксикислотам, одну из многих трансформаций аминокислот, опосредованных витамин B6-зависимыми ферментами.

функции

Трансферазы катализируют движение химических групп, выполняя реакцию, показанную ниже. В следующем уравнении буква «X» представляет собой молекулу донора функциональной группы «Y», а «Z» действует как акцептор.

X-Y + Z = X + Y-Z

Это ферменты с сильными электроотрицательными и нуклеофильными элементами в своем составе; эти элементы отвечают за способность фермента к переносу.

Группы, мобилизованные трансферазами, обычно представляют собой альдегидные и кетоновые остатки, ацильные, глюкозильные, алкильные, азотные и обогащенные азотом группы, фосфор, серосодержащие группы и другие..

номенклатура

Классификация трансфераз следует общим правилам классификации ферментов, предложенным Комиссией по ферментам в 1961 году. По данным комитета, каждый фермент получает числовой код для своей классификации.

Положение цифр в коде указывает на каждое из подразделений или категорий в классификации, и этим цифрам предшествуют буквы «ЕС»..

В классификации трансфераз первое число представляет ферментативный класс, второе число обозначает тип группы, которую они переносят, а третье число относится к субстрату, на который они действуют.

Номенклатура класса трансфераз EC.2. У этого есть десять подклассов, таким образом, ферменты найдены с кодом от Eq.2.1 до EC.2.10.  Каждое обозначение подкласса в основном делается в соответствии с типом группы, которая передает фермент.

подклассы

Десять классов ферментов в семействе трансфераз:

EC.2.1. Передаточные группы атома углерода

Они переносят группы, которые включают один углерод. Метилтрансфераза, например, переносит метильную группу (СН3) на азотистые основания ДНК. Ферменты этой группы напрямую регулируют трансляцию генов.

EC.2.2 Перенос альдегидных или кетоновых групп

Они мобилизуют альдегидные группы и кетоновые группы, содержащие сахариды в качестве рецепторных групп. Карбамилтрансфераза представляет собой механизм регуляции и синтеза пиримидинов.

EC.2.3 Ацилтрансферазы

Эти ферменты переносят ацильные группы в производные аминокислот. Пептидилтрансфераза выполняет существенное образование пептидных связей между соседними аминокислотами в процессе трансляции.

EC.2.4 Гликозилтрансферазы

Они катализируют образование гликозидных связей с использованием фосфатных сахарных групп в качестве донорных групп. Все живые существа представляют последовательности ДНК для гликозилтрансфераз, так как они участвуют в синтезе гликолипидов и гликопротеинов.

EC.2.5 Перенос алкильных или арильных групп, кроме метильных групп

Они мобилизуют, например, алкильные или арильные группы (кроме СН3) в виде диметильных групп. Среди них глутатионтрансфераза, которая была упомянута выше.

EC.2.6 Перенос азотных групп

Ферменты этого класса переносят азотные группы, такие как -NH2 и -NH. Среди этих ферментов аминотрансферазы и трансаминазы.

EC.2.7 Трансферные группы, содержащие фосфатные группы

Они катализируют фосфорилирование субстратов. Обычно субстратами этих фосфорилирований являются сахара и другие ферменты. Фосфотрансферазы транспортируют сахара внутрь клетки, фосфорилируя их одновременно.

EC.2.8 Трансферные группы, содержащие серу

Они характеризуются катализом переноса серосодержащих групп в их структуре. Кофермент А-трансфераза относится к этому подклассу.

EC.2.9 Трансферные группы, содержащие селен

Они широко известны как селениотрансферазы. Они мобилизуют L-серильные группы вплоть до переноса РНК.

EC.2.10 Передачи групп, содержащих либо молибден, либо вольфрам

Трансферазы этой группы мобилизуют группы, содержащие молибден или вольфрам, в молекулы, которые имеют в качестве акцепторов сульфидные группы..

ссылки

  1. Alfaro, J.A., Zheng, R.B., Persson, M., Letts, J.A., Polakowski, R., Bai, Y., ... & Evans, S.V. (2008). Глюкозилтрансферазы группы крови А и В группы ABO (H) распознают субстрат посредством специфических конформационных изменений. Журнал биологической химии, 283 (15), 10097-10108.
  2. Аранда Мораталла, J. ​​(2015). Вычислительное исследование ДНК-метилтрансфераз. Анализ эпигенетического механизма метилирования ДНК (Докторская диссертация, Университет Валенсии, Испания).
  3. Армстронг, Р. Н. (1997). Структура, каталитический механизм и эволюция глутатион-трансфераз. Химические исследования в токсикологии, 10 (1), 2-18.
  4. Аснар Кано, Э. (2014). Фаговое исследование "Helicobacter pylori" фенотипическими и генотипическими методами (докторская диссертация, Universidad Complutense de Madrid)
  5. Бойс С. и Типтон К. Ф. (2001). Классификация и номенклатура ферментов. высота инструмента.
  6. Bresnick, E. & Mossé, H. (1966). Аспартат карбамоилтрансферазы из печени крысы. Биохимический журнал, 101 (1), 63.
  7. Gagnon, S.M., Legg, M.S., Polakowski, R., Letts, J.A., Persson, M., Lin, S., ... & Borisova, S.N. (2018). Консервативные остатки Arg188 и Asp302 являются критическими для организации активного сайта и катализа в гликозилтрансферазах группы крови А и В человека АВО (Н). Гликобиология, 28 (8), 624-636
  8. Граймс В.Дж. (1970). Трансферазы сиаловой кислоты и уровни сиаловой кислоты в нормальных и трансформированных клетках. Биохимия, 9 (26), 5083-5092.
  9. Граймс В.Дж. (1970). Трансферазы сиаловой кислоты и уровни сиаловой кислоты в нормальных и трансформированных клетках. Биохимия, 9 (26), 5083-5092.
  10. Hayes, J.D., Flanagan, J.U. & Jowsey, I.R. (2005). Глутатион трансфераз. Annu. Преподобный Pharmacol. Toxicol., 45, 51-88.
  11. Херш, Л. Б. и Дженкс, В. П. (1967). Коэнзим А Кинетика трансферазы и реакции обмена. Журнал биологической химии, 242 (15), 3468-3480
  12. Дженкс, В.П. (1973). 11 Коэнзим А Трансфераз. В ферментах (т. 9, с. 483-496). Академическая пресса.
  13. Lairson, L.L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Гликозилтрансферазы: структуры, функции и механизмы. Ежегодный обзор биохимии, 77
  14. Lairson, L.L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Гликозилтрансферазы: структуры, функции и механизмы. Ежегодный обзор биохимии, 77.
  15. Lambalot, R.H., Gehring, A.M., Flugel, R.S., Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, M.A., ... & Walsh, C.T. (1996). Новый фермент суперсемейства фосфопантетейнилтрансфераз. Химия и биология, 3 (11), 923-936
  16. Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P. & Rees, S. (1999). Снижение иммунореактивности холинацетилтрансферазы, но не иммунореактивности мускаринового рецептора м2 в стволе головного мозга новорожденных СВДС. Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии, 58 (3), 255-264
  17. Маннервик Б. (1985). Изоферменты глутатионтрансферазы. Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии, 57, 357-417
  18. MEHTA, P.K., HALE, T.I., & CHRISTEN, P. (1993). Аминотрансферазы: демонстрация гомологии и деление на эволюционные подгруппы. Европейский журнал биохимии, 214 (2), 549-561
  19. Monro, R.E., Staehelin, T., Celma, M.L., & Vazquez, D. (1969, январь). Пептидилтрансферазная активность рибосом. В Cold Spring Harbor проводятся симпозиумы по количественной биологии (т. 34, с. 357-368). Лабораторный пресс Cold Spring Harbor.
  20. Montes, C.P. (2014). Ферменты в еде? Биохимия съедобная. Университетский журнал УНАМ, 15, 12.
  21. Мортон Р.К. (1953). Трансферазная активность гидролитических ферментов. Природа, 172 (4367), 65.
  22. Негиши М., Педерсен Л.Г., Петротченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю. и Педерсен Л.С. (2001). Структура и функция сульфотрансфераз. Архивы биохимии и биофизики, 390 (2), 149-157
  23. Комитет по номенклатуре Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB). (2019). Получено с qmul.ac.uk
  24. Rej, R. (1989). Аминотрансферазы при заболевании. Клиника лабораторной медицины, 9 (4), 667-687.
  25. Сюй Д., Сонг Д., Педерсен Л.С. и Лю Дж. (2007). Мутационное исследование гепарансульфат 2-О-сульфотрансферазы и хондроитинсульфат 2-О-сульфотрансферазы. Журнал биологической химии, 282 (11), 8356-8367