Резистина характеристики, структура, функции



  резистин, Также известный как специфичный для жировой ткани секреторный фактор (ADSF), это пептидный гормон, богатый цистеином. Его название связано с положительной корреляцией (резистентностью), которую он представляет к действию инсулина. Это цитокин, который содержит от 10 до 11 остатков цистеина.

Он был обнаружен в 2001 году в клетках ожирения (жировой ткани) мышей и в иммунных и эпителиальных клетках человека, собак, свиней, крыс и нескольких видов приматов..

Роль этого гормона была очень спорной с момента его открытия из-за их участия физиологии диабета и ожирения. Также известно, что оно имеет и другие медицинские последствия, такие как повышение уровня плохого холестерина и липопротеинов низкой плотности в артериях..

индекс

  • 1 Общая характеристика
    • 1.1 У мышей
    • 1.2 У людей
  • 2 Синоним
  • 3 Discovery
    • 3.1 FIZZ3
    • 3.2 ADSF
    • 3.3 Резистина
  • 4 Структуры
  • 5 функций
  • 6 болезней
  • 7 ссылок

Общие характеристики

Резистин является частью семейства молекул резистина (резистиноподобные молекулы, RELM). Все члены семейства RELM имеют N-концевую последовательность, которая представляет сигнал секреции, который находится между 28 и 44 остатками.

Они имеют вариабельную центральную зону или область с концевым карбоксильным концом домена в диапазоне от 57 до около 60 остатков, высоко консервативных или консервативных и обильных в цистеине..

Этот белок был обнаружен у нескольких млекопитающих. Наибольшее внимание было уделено резистину, секретируемому мышами, и тому, который присутствует у человека. Эти два белка имеют сходство (гомологию) от 53 до 60% в своих аминокислотных последовательностях. 

У мышей

У этих млекопитающих основным источником резистина являются жировые клетки или белая жировая ткань.

Резистин у мышей богат цистеином 11 кДа. Ген этого белка находится на восьмой (8) хромосоме. Он синтезируется как предшественник 114 аминокислот. Они также имеют сигнальную последовательность из 20 аминокислот и зрелый сегмент из 94 аминокислот..

Структурно резистин у мышей имеет пять дисульфидных связей и несколько β-витков. Он может образовывать комплексы из двух одинаковых молекул (гомодимеров) или образовывать белки с четвертичными структурами (мультимерами) разных размеров благодаря дисульфидным и недисульфидным связям..

У людей

Человеческий резистин характеризуется, как и у мышей или других животных, пептидный белок, богатый цистеином, только у человека он составляет 12 кДа со зрелой последовательностью из 112 аминокислот..

Ген этого белка находится в хромосоме 19. Источником резистина у людей являются клетки макрофагов (клетки иммунной системы) и эпителиальная ткань. Циркулирует в крови как димерный белок из 92 аминокислот, связанный дисульфидными связями.

синонимии

Резистин известен под несколькими названиями, в том числе: секретируемый белок FIZZ3, богатый цистеином (секретированный белок FIZZ3, богатый цистеином), специфичный для жировой ткани фактор секреции ADSF (секреторный фактор, специфичный для жировой ткани, ADSF), белок богатый секретируемым миелоидным цистеином, специфичным для C / EBP-эпсилон-регулируемого (C / EBP-эпсилон-регулируемым миелоид-специфическим секретируемым цистеином, богатым белком), белком, богатым секретируемым цистеином A12-альфа-подобным 2 (богатым цистеином секретируемым белком A12- альфа-как 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 и MGC126609.

открытие

Этот белок является относительно новым для научного сообщества. Он был открыт независимо тремя группами ученых в начале этого века, которые дали ему разные названия: FIZZ3, ADSF и resistin..

FIZZ3

Он был обнаружен в 2000 году в воспаленной легочной ткани. Три мышиных гена и два человеческих гомологичных гена, связанных с продукцией этого белка, были идентифицированы и описаны.

ADSF

Белок был открыт в 2001 году благодаря идентификации фактора секреции, богатого цистином (Ser / Cys) (ADSF), специфичного для белой липидной ткани (адипоцитов)..

Этому белку отводилась важная роль в процессе дифференцировки мультипотенциальных клеток в зрелые адипоциты (адипогенез)..

резистин

Также в 2001 году группа исследователей описала в зрелой липидной ткани мышей тот же белок, богатый цистином, который они назвали резистином за его резистентность к инсулину..

сооружения

Структурно известно, что этот белок состоит из передней зоны или ламинарной головки и задней зоны (хвоста) со спиральной формой, образующей олигомеры разной молекулярной массы, в зависимости от происхождения человека или другого происхождения..

Он имеет центральную область с 11 остатками Ser / Cys (серин / цистеин) и область, также богатую Ser / Cys с последовательностью CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, где C - это Ser / Cys, а X - любая аминокислота.

Он имеет структурный состав, который считается необычным, так как он образован несколькими субъединицами, связанными нековалентными взаимодействиями, то есть они не используют электроны, а рассеивают электромагнитные колебания, чтобы соответствовать своей структуре..

функции

Функции резистина на сегодняшний день являются предметом широких научных дискуссий. Среди наиболее важных результатов биологического воздействия на людей и мышей являются:

  • Множество тканей у людей и мышей реагируют на резистин, включая печень, мышцы, сердце, иммунные и жировые клетки.
  • Гиперрезистемные мыши (т.е. с высоким уровнем резистина) подвергаются нарушению саморегуляции глюкозы (гомеостаз).
  • Резистин уменьшает поглощение глюкозы, стимулируемое инсулином в клетках сердечной мышцы.
  • В иммунных клетках (макрофагах) у человека резистин индуцирует выработку белков, которые координируют реакцию иммунной системы (воспалительные цитокины)

болезни

Считается, что у людей этот белок физиологически способствует устойчивости сахарного диабета к инсулину..

Роль, которая играет при ожирении, до сих пор неизвестна, хотя было обнаружено, что существует корреляция между повышением уровня жировой ткани и уровня резистина, то есть ожирение увеличивает концентрацию резистина в организме. Также было показано, что он ответственен за высокий уровень плохого холестерина в крови.

Резистин модулирует молекулярные пути при воспалительных и аутоиммунных патологиях. Это непосредственно вызывает функциональное изменение эндотелия, что, в свою очередь, приводит к укреплению артерий, также известных как атеросклероз..

Резистин действует как индикатор заболеваний и даже как клинический прогностический инструмент для сердечно-сосудистых заболеваний. Он участвует в производстве кровеносных сосудов (ангиогенез), тромбозе, астме, неалкогольной жировой болезни печени, хронической болезни почек и других..

ссылки

  1. округ Колумбия Хуан Л.С. Кан, C.C. Хуан, С.С. Чен, Л.Т. Хо, Л.С. Au (2003). Производство и характеристика биоактивного рекомбинантного резистина в Кишечная палочка. Журнал Биотехнологии.
  2. Резистин человека. Pospec. Восстановленный от prospecbio.com.
  3. С. Абрамсон. Resistim. Восстановлено из collab.its.virginia.edu.
  4. G. Wolf (2004), Инсулинорезистентность и ожирение: резистин, гормон, выделяемый жировой тканью. Отзывы о питании.
  5. М. Родригес Перес (2014), Изучение биологических функций S-Resistina. Отчет представлен в Университете Кастилии-Ла-Манча, чтобы претендовать на звание доктора биохимии. 191.
  6. А. Суки, Н.Дж. Arráiz-Rodríguez, C. Prieto-Fuenmayor, ... C. Cano-Ponce (2018), Основные аспекты ожирения. Барранкилья, Колумбия: Издания Университета Симона Боливара. 44 р.
  7. Md.S. Джамалуддин С.М. Weakley, Q. Yao, & C. Chen (2012). Резистентность: функциональные роли и терапевтические аспекты сердечно-сосудистых заболеваний. Британский журнал фармакологии.
  8. Резистин. Получено с en.wikipedia.org.
  9. D.R. Шварц М.А. Лазарь (2011). Резистин человека: встречается в переводе с мыши на человека. Тенденции в эндокринологии и метаболизме.