Характеристики, функции и примеры голоферментов



holoenzima представляет собой фермент, который состоит из белковой части, называемой апоферментом, в сочетании с небелковой молекулой, называемой кофактором. Ни апофермент, ни кофактор не активны, когда они разделены; то есть, чтобы функционировать, они должны быть связаны.

Таким образом, голоферменты являются комбинированными ферментами и, следовательно, они являются каталитически активными. Ферменты представляют собой тип биомолекул, функция которых в основном заключается в увеличении скорости клеточных реакций. Некоторые ферменты нуждаются в помощи других молекул, называемых кофакторами.

Кофакторы дополняются апоферментами и образуют активный голофермент, который выполняет катализ. Те ферменты, которые требуют определенного кофактора, известны как конъюгированные ферменты. Они имеют два основных компонента: кофактор, который может быть металлическим (неорганическим) ионом или органической молекулой; апофермент, белковая часть.

индекс

  • 1 Характеристики
    • 1.1 Состоит из апоферментов и кофакторов
    • 1.2 Они допускают множество кофакторов
    • 1.3 Временный или постоянный союз
  • 2 Функция
  • 3 Примеры распространенных голоферментов
    • 3.1 РНК-полимераза
    • 3.2 ДНК-полимераза
    • 3.3 Карбоновая ангидраза
    • 3.4 Гемоглобин
    • 3.5 Цитохромоксидаза
    • 3.6 Пируваткиназа
    • 3.7 Пируваткарбоксилаза
    • 3.8 Ацетил-КоА-карбоксилаза
    • 3.9 Моноаминоксидаза
    • 3.10 Лактатдегидрогеназа
    • 3.11 Каталаза
  • 4 Ссылки

черты

Формируется из апоферментов и кофакторов

Апоферменты являются белковой частью комплекса, а кофакторы могут быть ионами или органическими молекулами..

Они допускают множество кофакторов

Существует несколько типов кофакторов, которые помогают формировать голоферменты. Некоторыми примерами являются коферменты и обычные витамины, например: витамин B, FAD, NAD +, витамин C t кофермент A.

Некоторые кофакторы с ионами металлов, например: медь, железо, цинк, кальций и магний, среди других. Другим классом кофакторов являются так называемые протезные группы.

Временный или постоянный союз

Кофакторы могут присоединяться к апоферментам с различной интенсивностью. В некоторых случаях союз является слабым и временным, в то время как в других случаях союз настолько силен, что является постоянным.

В случаях, когда объединение является временным, когда кофактор удаляется из голофермента, он снова становится апоферментом и перестает быть активным.

функция

Голофермент представляет собой фермент, готовый выполнять свою каталитическую функцию; то есть, чтобы ускорить определенные химические реакции, которые генерируются в разных областях.

Функции могут варьироваться в зависимости от конкретного действия голофермента. Одним из наиболее важных является ДНК-полимераза, функция которой заключается в том, чтобы обеспечить правильное копирование ДНК..

Примеры распространенных голоферментов

РНК-полимераза

РНК-полимераза представляет собой голофермент, который катализирует реакцию синтеза РНК. Этот голофермент необходим для построения цепей РНК из цепей ДНК-матрицы, которые функционируют как матрицы в процессе транскрипции.

Его функция заключается в добавлении рибонуклеотидов на 3-конец растущей молекулы РНК. У прокариот апофермент РНК-полимеразы нуждается в кофакторе, который называется сигма 70.

ДНК-полимераза

ДНК-полимераза также является голоферментом, который катализирует реакцию полимеризации ДНК. Этот фермент играет очень важную роль для клеток, потому что он отвечает за репликацию генетической информации.

ДНК-полимераза нуждается в положительно заряженном ионе, обычно магнии, для выполнения своей функции.

Существует несколько типов ДНК-полимеразы: ДНК-полимераза III представляет собой голофермент, который имеет два центральных фермента (Pol III), каждый из которых состоит из трех субъединиц (α, ɛ и θ), скользящего зажима, который имеет две бета-субъединицы и комплекс фиксация заряда с несколькими субъединицами (δ, τ, γ, ψ и χ).

Карбоновая ангидраза

Карбоновая ангидраза, также называемая карбонатдегидратазой, принадлежит к семейству голоферментов, которые катализируют быстрое превращение диоксида углерода (CO2) и воды (H2O) в бикарбонат (H2CO3) и протоны (H +)..

Фермент требует иона цинка (Zn + 2) в качестве кофактора для выполнения своей функции. Реакция, катализируемая карбоангидразой, является обратимой, поэтому ее активность считается важной, поскольку она помогает поддерживать кислотно-щелочной баланс между кровью и тканями..

гемоглобин

Гемоглобин является очень важным голоферментом для транспорта газов в тканях животных. Этот белок, присутствующий в эритроцитах, содержит железо (Fe + 2), и его функция заключается в транспортировке кислорода из легких в другие области тела..

Молекулярная структура гемоглобина представляет собой тетрамер, что означает, что он состоит из 4 полипептидных цепей или субъединиц.

Каждая субъединица этого голофермента содержит гемовую группу, а каждая гемная группа содержит атом железа, который может связываться с молекулами кислорода. Гемовая группа гемоглобина является его протезной группой, необходимой для его каталитической функции.

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза - это фермент, который участвует в процессах получения энергии, которые осуществляются в митохондриях практически всех живых существ..

Это сложный хофермент, который требует взаимодействия определенных кофакторов, ионов железа и меди, чтобы катализировать реакцию переноса электрона и образования АТФ..

Пируваткиназа

Пируваткиназа является еще одним важным голоферментом для всех клеток, поскольку она участвует в одном из универсальных метаболических путей: гликолизе..

Его функция заключается в том, чтобы катализировать перенос фосфатной группы из молекулы, называемой фосфоенолпируват, в другую молекулу, называемую аденозиндифосфат, с образованием АТФ и пирувата..

Апофермент требует катионов калия (K ') и магния (Mg + 2) в качестве кофакторов для образования функционального голофермента.

Пируваткарбоксилаза

Другим важным примером является пируваткарбоксилаза, голофермент, который катализирует перенос карбоксильной группы в молекулу пирувата. Таким образом, пируват превращается в оксалоацетат, важный промежуточный продукт в метаболизме.

Чтобы быть функционально активным, апофермент пируваткарбоксилазы требует кофактора, называемого биотином.

Ацетил-КоА-карбоксилаза

Ацетил-КоА-карбоксилаза представляет собой голофермент, кофактором которого, как следует из его названия, является кофермент А.

Когда апофермент и кофермент А связаны друг с другом, голофермент каталитически активен для выполнения своей функции: перенос карбоксильной группы в ацетил-КоА для превращения ее в малонил-кофермент А (малонил-КоА).

Ацетил-КоА выполняет важные функции как в клетках животных, так и в растительных клетках..

Моноаминоксидаза

Это важный холофермент в нервной системе человека, его функция - способствовать деградации некоторых нейротрансмиттеров..

Для того чтобы моноаминоксидаза была каталитически активной, она должна быть ковалентно связана с ее кофактором, флавин-адениндинуклеотидом (FAD).

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа является важным голоферментом для всех живых существ, особенно в тканях, которые потребляют много энергии, таких как сердце, мозг, печень, скелетные мышцы, легкие и другие..

Этот фермент требует присутствия его кофактора никотинамидадениндинуклеотида (NAD), чтобы катализировать реакцию превращения пирувата в лактат.

каталаза

Каталаза является важным голоферментом в профилактике клеточной токсичности. Его функция - разлагать перекись водорода, продукт клеточного метаболизма, в кислороде и воде..

Каталазный апофермент требует активации двух кофакторов: иона марганца и протезной группы HEMO, подобной гемоглобину.

ссылки

  1. Агравал А., Ганд М., Гупта Д. и Редди М. (2016). Предварительное исследование сывороточного лактатдегидрогеназы (ЛДГ) -прогностического биомаркера при раке молочной железы. Журнал клинико-диагностических исследований, 6-8.
  2. Athappilly, F.K. & Hendrickson, W.A. (1995). Структура биотинильного домена ацетил-коэнзим А-карбоксилазы, определенная методом MAD-фазирования. структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). биохимия (8-е изд.). У. Х. Фриман и Компания.
  4. Батт А.А., Майклс С. и Киссинджер П. (2002). Связь уровня сывороточной лактатдегидрогеназы с некоторыми оппортунистическими инфекциями и прогрессированием ВИЧ. Международный журнал инфекционных заболеваний, 6(3), 178-181.
  5. Феглер Дж. (1944). Функция карбоангидразы в крови. природа, 137-38.
  6. Gaweska, H. & Fitzpatrick, P.F. (2011). Структуры и механизм семейства моноаминоксидаз. Биомолекулярные концепции, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. & Bamezai, R.N.K. (2010). Человеческая пируваткиназа М2: многофункциональный белок. Белковая Наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C. & Attwood, P.V. (2008). Структура, механизм и регуляция пируваткарбоксилазы. Биохимический журнал, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Изоферменты пируваткиназы. Биохимическое общество Сделки, 18, 193-196.
  10. Соломон Э., Берг Л. и Мартин Д. (2004). биология (7-е изд.) Cengage Learning.
  11. Супуран, C. T. (2016). Структура и функции карбоангидраз. Биохимический журнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Типтон К.Ф., Бойс С., О'Салливан Дж., Дейви Г.П. и Хили Дж. (2004). Моноаминоксидазы: определенность и неопределенность. Современная лекарственная химия, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основы биохимии: жизнь на Молекулярный уровень (5-е изд.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R. & Li, L.Z. (2014). Является ли высший лактат показателем метастатического риска опухоли? Пилотное исследование MRS с использованием гиперполяризованного 13C-пирувата. Академическая радиология, 21(2), 223-231.