Денатурация белков Факторы, которые его вызывают и последствия



денатурация белков Он состоит из потери трехмерной структуры различными факторами окружающей среды, такими как температура, pH или определенные химические вещества. Потеря структуры приводит к потере биологической функции, связанной с этим белком, будь то ферментативный, структурный, транспортный, среди прочего..

Структура белка очень чувствительна к изменениям. Дестабилизация одного моста водорода может существенных денатурации белка. Кроме того, существуют взаимодействия, которые не являются строго необходимы для удовлетворения функции белка, а в случае дестабилизации, не оказывает никакого влияния на работу.

индекс

  • 1 Структура белков
    • 1.1 Первичная структура
    • 1.2 Вторичная структура
    • 1.3 Третичная структура
    • 1.4 Четвертичная структура
  • 2 Факторы, которые вызывают денатурацию
    • 2,1 рН
    • 2.2 Температура
    • 2.3 Химические вещества
    • 2.4 Восстановители
  • 3 последствия
    • 3.1 Ренатурирование
  • 4 шапероновых белка
  • 5 ссылок

Структура белков

Чтобы понять процессы денатурации белка, мы должны знать, как организуются белки. Они представляют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.

Первичная структура

Это последовательность аминокислот, которые составляют указанный белок. Аминокислоты являются основными строительными блоками этих биомолекул, и существует 20 различных типов, каждый с определенными физическими и химическими свойствами. Они соединены вместе посредством пептидной связи.

Вторичная структура

В этой структуре эта линейная цепочка аминокислот начинает складываться водородными связями. Существуют две основные вторичные структуры: спираль α, спиралевидная форма; и сложенный лист β, когда две линейные цепи выровнены параллельно.

Третичная структура

Вовлекает другие типы сил, которые приводят к определенному сворачиванию трехмерной формы.

R цепь аминокислотных остатков, которые составляют структуру белка может образовывать дисульфидные мостики и гидрофобные части белков сгруппирована внутри, а лицо воду гидрофильных дают. Ван-дер-Ваальса выступают в качестве стабилизирующего описано взаимодействие.

Четвертичная структура

Состоит из агрегатов белковых единиц.

Когда белок денатурируется, он теряет четвертичную, третичную и вторичную структуру, тогда как первичный остается неизменным. Белки, которые богаты дисульфидными связями (третичная структура), дают большую устойчивость к денатурации.

Факторы, которые вызывают денатурацию

Любой фактор, который дестабилизирует нековалентные связи, ответственные за поддержание нативной структуры белка, может вызвать его денатурацию. Среди наиболее важных можно отметить:

pH

При очень экстремальных значениях рН, будь то кислотная или щелочная среда, белок может потерять свою трехмерную конфигурацию. Избыток ионов Н+ и ОН- в середине это дестабилизирует взаимодействие белка.

Это изменение в ионной структуре производит денатурацию. В некоторых случаях денатурация по pH может быть обратимой, а в других - необратимой..

температура

Термическая денатурация происходит при повышении температуры. В организмах, которые живут в средних условиях окружающей среды, белки начинают дестабилизироваться при температуре выше 40 ° C. Ясно, что белки термофильных организмов могут противостоять этим температурным интервалам.

Повышение температуры приводит к увеличению молекулярных движений влияя на водородные связи и другие не-ковалентные связи, что приводит к потере третичной структуры.

Эти повышения температуры приводят к снижению скорости реакции, если речь идет об энзимах.

Химические вещества

Полярные вещества, такие как мочевина, в высоких концентрациях влияют на водородные связи. Кроме того, неполярные вещества могут иметь аналогичные последствия.

Моющие средства также могут дестабилизировать структуру белка; однако, это не агрессивный процесс, и они в основном обратимы.

Восстановители

Β-меркаптоэтанол (HOCH2CH2SH) представляет собой химический часто используется в лаборатории для денатурации белков. Он отвечает за восстановление дисульфидных мостиков между аминокислотными остатками. Это может дестабилизировать третичную или четвертичную структуру белка.

Другим восстановителем с аналогичными функциями является дитиотреитол (DTT). Кроме того, другими факторами, которые способствуют потере нативной структуры белков, являются тяжелые металлы в высоких концентрациях и ультрафиолетовое излучение..

воздействие

Когда происходит денатурация, белок теряет свою функцию. Белки работают оптимально, когда они находятся в своем родном состоянии.

Потеря функции не всегда связана с процессом денатурирования. Небольшое изменение в структуре белка может привести к потере функции без дестабилизации всей трехмерной структуры.

Процесс может или не может быть необратимым. В лаборатории, если условия поменялись местами, белок может вернуться к своей первоначальной конфигурации.

ренатурация

Один из самых известных и убедительных экспериментов по ренатурации был обнаружен в рибонуклеазе А.

Когда исследователи добавили денатурирующие агенты, такие как мочевина или β-меркаптоэтанол, белок был денатурирован. Если эти агенты были удалены, белок вернулся к своей нативной конформации и мог выполнять свою функцию с эффективностью 100%.

Одним из наиболее важных выводов этого исследования была экспериментальная демонстрация того, что трехмерная конформация белка определяется его первичной структурой..

В некоторых случаях процесс денатурации является абсолютно необратимым. Например, когда мы готовим яйцо мы применяем тепло на белки (главным является альбумин), составляющие его, очевидно, занимает твердую белый цвет. Наглядно мы можем заключить, что, хотя enfriemos не вернуться к своей первоначальной форме.

В большинстве случаев процесс денатурации сопровождается потерей растворимости. Это также снижает вязкость, скорость диффузии и легче кристаллизуется.

Белки-шапероны

Белки шаперон или шаперонин ответственны за предотвращение денатурации других белков. Они также подавляют определенные взаимодействия, которые не являются адекватными между белками, чтобы обеспечить правильное сворачивание одного и того же.

Когда температура среды увеличивается, эти белки увеличивают свою концентрацию и действуют, предотвращая денатурацию других белков. Вот почему они также называются «белками теплового шока» или HSP для его сокращения на английском языке (Белки теплового шока).

Шаперонины аналогичны клетке или бочке, которая защищает внутри интересующий белок. 

Эти белки, которые реагируют на ситуации клеточного стресса, были зарегистрированы в различных группах живых организмов и являются высоко консервативными. Существуют различные виды шаперонинов, и они классифицируются в зависимости от их молекулярной массы..

ссылки

  1. Кэмпбелл, Н. А. и Рис, Дж. Б. (2007). биология. Ed. Panamericana Medical.
  2. Девлин Т. М. (2004). Биохимия: учебник с клиническими приложениями. Я поменял.
  3. Koolman, J. & Röhm, K.H. (2005). Биохимия: текст и атлас. Ed. Panamericana Medical.
  4. Мело В., Руис В. М. и Куамати О. (2007). Биохимия метаболических процессов. Реверте.
  5. Пачеко Д. и Лил Д. П. (2004). Медицинская биохимия. Редакция Лимуса.
  6. Пена А., Арройо А., Гомес А. и Тапия Р. (1988). биохимия. Редакция Лимуса.
  7. Садава, Д. & Пурвес, В. Х. (2009). Жизнь: наука биологии. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R. & Case, C.L. (2007). Введение в микробиологию. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G. & Pratt, C.W. (2007). Основы биохимии. Ed. Panamericana Medical.